PENDAHULUAN BIOKIMIA

Dra Azizahwati MS Apt.

BIOKIMIA• Adalah ilmu pengetahuan tentang dasar

kimiawi kehidupan yang mempelajari komposisi kimia dan perubahan kimia dr suatu zat hidup selama proses kehidupan

• Biokimia sering dikatakan sebagai: “The Chemistry of Living Thing” Hal ini karena sel mahluk hidup dg ukuran

yg sgt kecil dpt dipandang sbg suatu reaktor kimia yg sgt rumit.

Biokimia• Didlm sel terdpt reaksi kimia dlm juml yg sgt besar, msg-msg dg

produknya & mem btk rangkaian reaksi kimia dg sgt terarah/ teratur (tdk sec. Acak)

contoh: pemecahan glc (C6H12O6) CO2 + H2O

• Dlm sel mahluk hidup terdpt suatu mekanisme dg berbgi subsistem yg bekerja sec. Khas/ spesifik yg memungkinkan makhluk hidup menghslkan seny. dg berbagai tk. kerumitan struktur molekul

• Berbgi reaksi dpt terjadi spontan didlm sel, contoh: Bila glc. dicamp. dg susp sel ragi, KH akan berubah menjadi seny lain spt: - pd kead anaerob: CH3CH2OH + CO2

- pd kead aerob : CO2 + H2O Bila glc terdapat dlm darah : 2 mol asam laktat

BiokimiaDr ke-3 ciri yaitu:• Reaksi yg berjln sangat terarah• Spesifik• Seakan-akan tanpa memerlukan energiPasteur:peristiwa peragian dpt terjadi jika ada selBuchner:dpt terjadi tanpa sel asalkan ditambahkan ekstrak yg

berasal dr sel ragi

Berarti dlm sel terdpt substansi yg mampu menjalankan reaksi-reaksi kimia dg ke-3 ciri tsb Sec. Luas biokimia mempelajari gejala biologis yg dianalisis sec kimia

PERKEMBANGAN ILMU BIOKIMIA

Pertengahan abad 19 :kimia organik menjadi ilmu kehidupan yang terpisah dr cabang ilmu kimia lain

• Th 1828:Friedrick WöhlerSintesis urea dr ammonium sianat

• Th 1820: J V Liebig- Mengkatagorikan makanan mnrt sistem klasifikasi KH,

Lemak dan Protein- Memperkenalkan konsep metabolisme yi proses kimia

yg membangun & memecah zat di dlm suatu organisme

• Th 1840: Schwann & SchleidenMemperkenalkan teori sel sbg unit struktural dasar dari semua organisme

• Th 1830: L PasteurMengajukan teori keberadaan “fermen yg ter organisasi” yg hanya berfungsi pd sel ragi hidup yg memfermentasi glukosa menjadi alkohol dan CO2

• Th 1878: W KühneMemperkenalkan istilah “enzim” utk “fermen”

• Th 1878

E Fischer (Nobel 1902) bpk biokimia

Menemukan:

-Metoda kunci & anak kunci antara E & S

-Pembtk protein adl asam amino

-Pemecahan protein oleh enzim pencernaan

E Buchner (Nobel 1907)

Ekstrak ragi mampu melakukan fermentasi

Alkohol

• Th 1926: J B Sumner (Nobel 1946)Kristalisasi urease

• Th 1930: J H Northrup (Nobel 1946) Kristalisasi pepsin & tripsinHans A Krebs (Nobel 1953) Siklus urea & asam sitrat(pbtk energi)

• Th 1950: L Pauling& RB Corey (Nobel 1954)Konformasi helix dr protein

• Th 1953: F Sanger (Nobel 1958)Rangkaian as amino dr protein dg 51 as amino & 2 rantai peptida hormon insulin

• Th 1940: G Beadle & E Tatum (Nobel 1958)

Hipotesis: setiap gen bertanggung jawab thd

struktur dr hanya satu enzim

• Th 1953:J Watson&FHC Crick (Nobel 1962)

Struktur heliks ganda dr DNA

Hipotesis “Dogma Sentral” dr biologi molekuler

• Th 1961: F Jacob & J Monod (Nobel 1965)

Pengaturan katalitik enzim

• Mulai th 1970: Era Bioteknologi

Diperkenalkan teknik DNA rekombinan

Misal:-Rekayasa genetika

-Antibodi monoklonal

-Produksi obat-obatan

Penggunaan ilmu biokimia:

1. Mengungkapkan penyebab penyakit

2. Pengobatan yg rasional & efektif

3. Test skrining utk diagnosis (infark miocard)

4. Pemantauan perkembangan penyakit

5. Penilaian reaksi tubuh thd terapi

ASAM AMINO & PROTEIN

Asam amino:

• As amino berfungsi sbg unit monomer utk

membtk rantai polipeptida dr protein

• Sebag besar protein mengand.20 AA yg

sama (L-α) sbg tl punggung protein

• AA mengand ggs fungsional karboksilat &

amino yg melekat pd atom karbon yg sama (AA-α)

H R= ggs yg terikat

Ι R= H pd glisin

H2N B C B COOH

Ι

R

Penggolongan Asam amino:

1.Dg rantai samping alifatik

2.Rantai samping memp. ggs. hidroksil

3.Rantai samping mengand. atom sulfur

4.Rantai samping mengand.ggs. asidik/ amida

5.Rantai samping mengand.ggs.alkali

6.Mengand. cincin aromatik

7.Asam imino

Ggs fungsional menentukan reaksi kimia AA seperti reaksi ionisasi, asilasi, esterifikasi, oksidasi dan alkilasi

Struktur peptida:

Digambarkan dg ggs terminal amino disisi kiri

dan ggs terminal karboksilat disisi kanan.

PROTEIN

Struktur protein tdd 4 susunan :

Struktur Primer

Adalah urutan as. Amino yang membentuk

protein dg ikatan peptida.

O R

ǁ Ι

B HC B C B N B CH B

Ι Ι

R H

Ikatan peptida membtk bidang datar, rantai

samping (R) berada pd konfigurasi trans pd

sisi yg berlawanan dr ikatan peptida

Struktur sekunder:

Struktur sekunder protein ditentukan oleh

struktur primer. Struktur sekunder dibtk. &

dipertahankan oleh ik. H antara C=O dg NH

pd ik. peptida

Ada 2 kemungkinan struktur sekunder yg

sering dijumpai: yaitu heliks-α dan β-pleated

sheet/lembaran-β

1. Heliks-α• Berupa heliks yg berputar kekanan o.k. Tersusun

dr AA btk L• Protein dg heliks –α memp. 3,6 AA untuk tiap

putaran • Ggs. R dr AA mencuat keluar tegak lurus thd.

sumbu heliks• Struktur ini dipertahankan bersama-sama oleh ik.

H ant. ggs karboksil dr 1 ikatan peptida dg NH dr AA ke-4 sesdh itu dlm helik

• OK itu tiap ik. peptida, kec. yg terdpt di ke-2 ujung membtk. dua ik. H

• Heliks-α paling mantap bila: struktur primer mengand. AA dg rantai samping tidak ber- muatan spt. Ala,Leu, Phe, Tir,Trp, Sis, Met, His, Asn, Gln & Val

• Heliks-α menjadi tdk. mantap lagi bila:

AA yg membtk. struktur primer memp. rantai samping yg besar/bermuatan spt. Ser, Ile, Tre, Asp, Glu, Lis & Arg

• Pro tdk dpt didudukkan dlm heliks-α

2. Lembaran –β / β-pleated sheet

(lembaran bergelombang)

• Rantai protein meluas dg ggs. R berganti- ganti berada diatas & dibawah tl. punggung

• Ik. H terbtk. antara ik. Peptida yg berjln sec.

antiparalel. Mungkin rantai yg berbeda atau rantai yg sama yg melipat, membtk. lengkungan spt. jepitan rambut

• Ik. H tegak lurus thd. arah tl. punggung

Contoh struktur sekunder protein

Struktur Tertier

• Adalah konfigurasi yg ditampilkan protein dlm ruang

• Struktur tertier dimantapkan oleh adanya

1.Interaksi ion antara ggs. R yg bermuatan

2.Interaksi hidrofobik

3.Ikatan disulfida

4.Ikatan kovalen dg. ggs. prostetik

Berdasarkan struktur tertier, protein

dibedakan:

• Protein globuler

Mempunyai btk. yg lebih kurang bulat

Mudah larut dlm air & larutan garam encer

• Protein fibrosa

Membentuk serat-serat panjang spt. tali/ tongkat membtk struktur yg sangat kuat

Tidak larut dlm air

Struktur kuartener

Adalah penataan suatu rantai protein dg

rantai protein yg lain & dg koenzim yg tdk ter-

ikat sec. Kovalen

Misal:

Hemoglobin tdd: 2 rantai α & 2 rantai β serta

4 ggs Heme

DENATURASI PROTEINProtein akan mengalami denaturasi oleh zat-

zat yg dpt memecah ikatannya, misal:

1.pH hidrolisis ik. peptida

2.Suhu tinggi

3.Urea, guanidin & deterjent: memutus ik. H

4.Hidrolisis pd suasana basa:Ser &Thr rusak

5.Hidrolisis pd suasana asam: Trp rusak, Gln & Asn mengalami deaminasi

Protein yg mengalami denaturasi akan kehilangan

aktivitas biologis & kelarutannya berkurang

FUNGSI BIOLOGI PROTEIN

1. Aktivitas enzimatik: Glc DH pd glikolisis

2. Transport: Hb mentransfer O2 dlm darah

3. Cadangan: Feritin: Cadangan Fe dlm limfa

4. Struktur: Kolagen :Jar. Ikat fibrosa

5. Proteksi: Antibodi:Interaksi dg protein asing

Fibrinogen: pembekuan darah

7. Aktivitas hormonal: Insulin: met. Glc

GH : pertumb. tulang

Pokok bahasan biokimia

• Dra Azizahwati MS Apt.

1.Struktur & fungsi protein dan enzim

-Mioglobin dan hemoglobin

-Mekanisme kerja enzim

-Kinetika enzim

2. Bioenergetika

-Bioenergetika/peranan ATP

-Oksidasi biologi

-Rantai pernapasan & fosforilasi oksidatif

3. Nutrisi,pencernaan & absorpsi

4. Metabolisme karbohidrat

-Metabolisme & pembentukan energi

-Siklus asam sitrat

-Glikolisis & oksidasi piruvat

-HMP Shunt & jln asam uronat

-Metabolisme glikogen

-Glukoneogenesis & pengaturan glc. darah

-Metab. KH lain (fru. gal & glukosamin)

5. Metabolisme lipid

-Oksidasi asam lemak & ketogenesis

-Biosintesis asam lemak & Eikosanoid

-Metab asilgliserol & sfingolipid

-Transportasi & penyimpanan lipid

-Kolesterol (sintesis, transport & ekskresi)

• Dr Yahdiana Harahap MS Apt

1.Mikronutrien (vitamin & mineral)

2.Metabolisme Xenobiotik

3.Metabolisme protein & asam amino

-Biosintesis AA nonesensial

-Katabolisme rangka karbon AA

-Produk khusus dari AA

-Porfirin & pigmen empedu

4. Nukleotida purin & pirimidin

-Metabolisme nukleotida purin & pirimidin

-Struktur & fungsi asam nukleat

-DNA & RNA

- Sintesis protein

5. Biokimia kanker

PRAKTIKUM BIOKIMIA

1. Karbohidrat I (sifat umum KH)

2. Karbohidrat II (hati & pati/amilum)

3. Protein I (sifat umum protein)

4. Protein II (susu)

5. Lipid

6. Saliva

7. Enzim

8. Darah

9. Urin