METABOLISME MIKROORGANISME

METABOLISME MIKROORGANISME

BY: JULIANTY S. SIBUEA

Perbedaan enzim ekstraseluler dengan enzim intraseluler

Sekalipun semua enzim pada mulanya dihasilkan di dalam sel, beberapa enzim

diekspresikan melalui dinding sel dan dapat berfungsi di luar sel. Ada dua tipe enzim, eksoenzim

atau enzim eksraseluler atau enzim di luar sel dan endoenzim atau enzim intraseluler atau enzim

di dalam sel.

Berdasarkan tempat bekerjanya, bakteri memiliki juga jenis enzim yaitu endoenzim

dan eksoenzim. Endoenzim yaitu enzim yang berkerja dalam sel. Sistem endoenzim selain

bersifat anabolik dapat juga bersifat katabolik.sedangkan eksoenzim yaitu enzim yang

disekresikan ke luar sel dan berdifusi ke dalam media. Sebagian besar eksoenzim bersifat

hidroliktik, yang berarti bahwa eksoenzim menguraikan molekul kompleks menjadi molekul-

molekul lebih sederhana. Molekul-molekul yang lebih kecil ini kemudian dapat memasuki sel

dan digunakan untuk kepentingan sel.

(Waluyo, 2004).

Pembeda Enzim Ektraseluler Enzim Intraseluler

Sebutan lain

Tempat kerjanya

Sifat enzim

-       Eksoenzim

-        

-       Aktifitasnya di luar sel yang

menghasilkan enzim.

-        

-       Sebagian besar eksoenzim

bersifat hidroliktik, yang

berarti bahwa eksoenzim

menguraikan molekul

kompleks menjadi molekul-

molekul yang lebih sederhana

-       Atau molekul yang lebih

-        Endoenzim

-         

-        Aktifitasnya di dalam sel

-        Bersifat anabolik dapat juga

bersifat katabolik

Fungsi

Utamanya

Reaksi yang

dilakukan

Energi yang

dibebaskan

Energi

kecil.

-        

-       Melangsungkan perubahan

perubahan pada nutrien di

sekitarnya sehingga

memungkinkan nutrien

tersebut memasuki sel;

dengan perkaaan lain

mengambil zat makanan zat

makanan yang ada di

sekililingnya. Misalnya,

enzim amilase menguraikan

zat pati menjadi unit-unit gula

yang lebih kecil.

(Waluyo. 2004)

Melakukan reaksi dan

hidrolisis

Membebaskan hanya

sejumlah kecil energi.

Energi yang dibebaskan tidak

berguna bagi sel.

(Tarigan, 1988)

-       Enzim intraseluler

mensintesis bahan seluler

dan menguraikan nutrien

untuk menyediakan energi

yang dibutuhkan oleh sel,

misalnya heksokinase

mengkatalisis fosforilasi

glukosa dan heksosa

(senyawa-senyawa gula

sederhana) di dalam sel.

-        

(Waluyo. 2004)

Melakukan reaksi oksidasi

dan reduksi

Membebaskan sejumlah

besar energi.

Energi yang dihasilkan

berguna atau dimanfaatkan

oleh sel mikroorganisme.

(Tarigan, 1988)

Perbedaan penghambat enzinm komtetituf dengan penghambat enzim non komtetitf.

Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan

balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai

inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau

berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi

seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan

enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

 

http://id.wikipedia.org/w/

index.php?title=Berkas:Competitive_inhibition.svg&filetimestamp=20080528183227

Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.

Inhibisi kompetitif

Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan

enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli

enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat

reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di

samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak

pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga

menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak

berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan

maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.

Inhibisi tak kompetitif

Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas,

namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak

aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

Inhibisi non-kompetitif

Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan

dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan

dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih

dapat mengikat enzim, Kmtetaplah sama.

Inhibisi campuran

Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS

memiliki aktivitas enzimatik residual.

Pada inhibitor kompetitif, inhibitor akan bersaing dengan sunstrat untuk bergabung

dengan enzim sehingga kerja enzim akan terganggu. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif,tidak

akan bersaing dengan substrat untuk bergabung dengan enzim karena memiliki sisi ikatan yang

berbeda.

http://id.wikipedia.org/w/index.php?

title=Berkas:Inhibition.png&filetimestamp=20080205204432

Pembeda penghambat enzim komtetitf

(Inhibitor Kompetitif)

penghambat enzim non

kompetitif (Inhibitor Non-

kompetitif)

Reaksi terhadap

substrat

Sisi aktif enzim

Kelajuan

Inhibitor kompetitif akan

bersaing dengan substrat

untuk bergabung dengan

enzim sehingga kerja enzim

akan terganggu.

Inhibitor kompetitif mengikat

enzim secara reversibel,

menghalangi pengikatan

substrat.

Pada penghambatan ini zat –

zat penghambat mempunyai

struktur yang mirip dengan

struktur substrat. Dengan

demikian baik substrat

maupun zat penghambat

berkompetisi atau bersaing

untuk bersatu dengan sisi

aktif enzim , jika zat

penghambat lebih dulu

berikatan dengan sisi aktif

enzim , maka substratnya

tidak dapat lagi berikatan

dengan sisi aktif enzim.

Pada inhibitor kompetitif,

Inhibitor nonkompetitif

tidak akan bersaing dengan

substrat untuk bergabung

dengan enzim karena

memiliki sisi ikatan yang

berbeda.

Pada Inhibitor Non-

kompetitif pengikatan

substrat juga menghalangi

pengikatan inhibitor.

Substrat dan inhibitor

berkompetisi satu sama

lainnya.

Pada penghambatan ini,

substrat sudah tidak dapat

berikatan dengan kompleks

enzim- inhibitor, karena sisi

aktif enzim berubah.

Karena inhibitor tidak dapat

maksimal reaksi

Contoh

kelajuan maksimal reaksi

tidak berubah, namun

memerlukan konsentrasi

substrat yang lebih tinggi

untuk mencapai kelajuan

maksimal tersebut, sehingga

meningkatkan Km.

(Fardiaz. 1992)

Kegiatan enzim

dehidrogenase asam suksinat

dihambat oleh asam melonat,

sebab molekul asam malonat

serupa dengan asam suksinat

yaitu mempunyai 2 gugusan

OH. Karena struktur dari

kedua molekul asam ini

hampir sama , maka asam

malonat akan diikat pula oleh

enzim dehidrogenase asam

suksinat. Akan tetapi karena

asam melonat tidak dapat

dimetabolisir lebih lanjut,

maka ikatan asam malonat

dengan enzim tidak mudah

dilepaskan. Dengan

terbentuknya ikatan yang kuat

ini, menyebabkan adanya

persaingan yang ketat antara

asam malonat dengan asam

suksinat pada permukaan

dilawan dengan peningkatan

konsentrasi substrat, Vmax

reaksi berubah. Namun,

karena substrat masih dapat

mengikat enzim, Kmtetaplah

sama.

(Fardiaz. 1992)

Sulfanida (obat sulfa) dapat

menghambat kegiaan enzim

yang substratnya adalah

asam paraaminobenzoat

(paraaminobenzoic acid)

yang dalam buku literatur

disebut PABA saja.

PABA merupakan nutrien

esensial yang digunakan

oleh banyak bakeri dalam

sintesis asam folat (folat

acid), suatu vitamin yang

berfingsi sebagai koenzim.

Apabila sulfanilamida

diperlakukan kepada

bakteri, maka enzim yang

biasa dapat merubah PABA

menjadi folat, akan

bersenyawa dengan

sulfanilamida dan asam folat

tidak terbentuk sehingga

bakteri tidak dapat tumbuh.

enzim.

(Tarigan.1988)

Sel-sel tubuh manusia tidak

menggunkan PABA untuk

membentuk asam folat,

sehingga sulfanilamida

membunuh bakteri, akan

tetapi tidak merusakkan sel-

sel tubuh manusia.

(Tarigan.1988)

Contoh reaksi Inhibitor Kompetitif

Contoh reaksi Inhibitor Non-Kompetitif

http://id.wikipedia.org/w/index.php?

title=Berkas:Inhibition.png&filetimestamp=20080205204432

Menurut mekanisme kegiatannya, inhibior atau penghambat enzim dapat dibedakan

menjadi dua, yaitu:

-          Inhibitor Kompetitif

-          Inhibitor Non-kompetitif

 

Tabel perbedaan

Cara kerja Inhibitor Kompetitif dengan Inhibitor Non-kmpetitif

Perbedaan produksi energi secara anaerob dengan produksi energi secara aerob

Fermentasi diperkirakan menjadi cara untuk menghasilkan energi pada organisme purba

sebelum oksigen berada pada konsentrasi tinggi di atmosfer seperti saat ini, sehingga fermentasi

merupakan bentuk purba dari produksi energi sel.

Produk fermentasi mengandung energi kimia yang tidak teroksidasi penuh tetapi tidak

dapat mengalami metabolisme lebih jauh tanpa oksigen atau akseptor elektron lainnya (yang

lebih highly-oxidized) sehingga cenderung dianggap produk sampah (buangan). Konsekwensinya

adalah bahwa produksi ATP dari fermentasi menjadi kurang effisien dibandingkan oxidative

phosphorylation, di mana pirufat teroksidasi penuh menjadi karbon dioksida. Fermentasi

menghasilkan dua molekul ATP per molekul glukosa bila dibandingkan dengan 36 ATP yang

dihasilkan respirasi aerobik.

"Glikolisis aerobik" adalah metode yang dilakukan oleh sel otot untuk memproduksi

energi intensitas rendah selama periode di mana oksigen berlimpah. Pada keadaan rendah

oksigen, makhluk bertulang belakang (vertebrata) menggunakan "glikolisis anaerobik" yang

lebih cepat tetapi kurang effisisen untuk menghasilkan ATP. Kecepatan menghasilkan ATP-nya

100 kali lebih cepat daripada oxidative phosphorylation. Walaupun fermentasi sangat membantu

dalam waktu pendek dan intensitas tinggi untuk bekerja, ia tidak dapat bertahan dalam jangka

waktu lama pada organisme aerobik yang kompleks. Sebagai contoh, pada manusia, fermentasi

asam laktat hanya mampu menyediakan energi selama 30 detik hingga 2 menit.

Tahap akhir dari fermentasi adalah konversi piruvat ke produk fermentasi akhir. Tahap

ini tidak menghasilkan energi tetapi sangat penting bagi sel anaerobik karena tahap ini

meregenerasi nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+), yang diperlukan untuk glikolisis. Ia

diperlukan untuk fungsi sel normal karena glikolisis merupakan satu-satunya sumber ATP dalam

kondisi anaerobik.

(Timotius.1982)

Pembeda Produksi energi secara

anaerob

Produksi energi secara aerob

Pengertian

Contoh

Kebutuhan akan

Oksigen

Waktu istirahat

Kerentangan

Aktivitas anaerobik

merupakan aktivitas dengan

intensitas tinggi yang

membutuhkan energy secara

cepat dalam waktu yang

singkat namun tidak dapat

dilakukan secara kontinu

untuk durasi waktu yang

lama.

Fermentasi

Tidak membutuhkan adanya

oksigen.

Aktivitas ini biasanya juga

akan membutuhkan interval

istirahat agar ATP dapat

diregenerasi sehingga

kegiatannya dapat dilanjutkan

kembali.

Fermentasi asam laktat hanya

mampu menyediakan energi

selama 30 detik hingga 2

Aktifitas aerobik merupakan

proses metabolisme yang

membutuhkan kehadiran

oksigen (O ) agar prosesnya

dapat berjalan dengan

sempurna untuk

menghasilkan ATP.

Respirasi

Proses metabolisme energi

secara aerobik merupakan

proses metabolisme yang

membutuhkan kehadiran

oksigen (O ) agar prosesnya

dapat berjalan dengan

sempurna untuk

menghasilkan ATP.

Relatif tidak membutuhkan

istirahat.

Kecepatan menghasilkan

ATP-nya 100 kali lebih

cepat daripada oxidative

Kecepatan

reaksi

menit.

Proses metabolisme energi

secara anaerobik dapat

menghasilkan ATP dengan

laju yang lebih cepat jika

dibandingkan dengan

metabolisme energi secara

aerobik. Proses metabolisme

energi secara anaerobik dapat

menyediakan ATP dengan

cepat namun hanya untuk

waktu yang terbatas yaitu

hanya sekitar ±90 detik.

phosphorylation.

Metabolisme aerob lebih

lambat dalam menghasilkan

ATP namun memproduksi

ATP dalam jumlah yang

banyak dalam jangka waktu

yang lama.

SINTESIS ATP (Adenosin Tri Phosphat)

PEMBENTUKAN ATP SECARA RESPIRASI (MELALUI ATPsintase)

Jumlah ATP yang dihasilkan transfer elektron dari donor sampai akseptor terakhir

bervariasi tergantung jenis donornya. Jumlah ATP yang disintesis melalui ATPsintase per 2

elektron dan akseptor elektron adalah oksigen, dilambangkan dengan P/O. Jika akseptor elektron

bukan oksigen, maka dilambangkan dengan P/2e-.

Jumlah proton yang kembali melalui kanal ATPsintase yang dikopling dengan sintesis

ATP (dilambangkan H+/ATP) bervariasi, yaitu 2-4 proton digunakan untuk menyintesis 1 ATP

(Gambar 10.14). Terdapat konsensus bahwa nilai H+/ATP mitokondria adalah 3. Karena

mitokondria mampu memindah proton sebanyak 10 proton dan nilai H+/ATP adalah 3, maka

nilai P/O-nya adalah 3,3.

Gambar 10.14 Jumlah ATP ditentukan oleh rasio proton yang dipindahkan (yH+) dengan proton

yang kembali melaluai ATPase (xH+).

(Dwidjoseputro,1998)

Perbedaan energi (ATP) yang dihasilkan masing-masing prokariota di samping

tergantung pada jenis pembawa elektron yang mampu memindahkan proton, juga tergantung

pada asosiasi kompleks respirasi dengan membran sel. Sitokrom c yang terbenam di membran

sel, mempunyai aktivitas perpindahan proton lebih kecil dibandingkan sitokrom c periplasmik.

Molekul ATP adalah molekul berenergi tinggi. Merupakan ikatan tiga molekulfosfat

dengan senyawa Adenosin. Ikatan kimianya labil, mudah melepaskan gugus fosfatnya meskipun

digolongkan sebagai molekul berenergi tinggi. Perubahan ATP menjadi ADP (Adenosin Tri

Phosphat) diikuti dengan pembebasan energi sebanyak 7,3 kalori/mol ATP. Peristiwa perubahan

ATP menjadi ADP merupakan reaksi yang dapat balik.ATP sintase. Saluran proton FO dan

"tangkai" ditunjukkan dengan warna biru, domain sintase F1 ditunjukkan dengan warna merah,

dan membran ditunjukkan dengan warna abu-abu. ATP sintase, juga disebut kompleks V, adalah

enzim terakhir dalam lintasan fosforilasi oksidatif. Enzim ini ditemukan di seluruh organisme

hidup dan berfungsi sama pada prokariota maupun eukariota. Enzim ini menggunakan energi

yang tersimpan pada gradien proton di sepanjang membran untuk mendorong sintesis ATP dari

ADP dan fosfat (Pi). Perkiraan jumlah proton yang diperlukan untuk mensintesis satu ATP

berkisar antara tiga sampai dengan empat, dengan beberapa peneliti yang mensugestikan bahwa

sel dapat memvariasikan rasio ini sesuai dengan kondisi.

 

Reaksi fosforilasi ini adalah reaksi kesetimbangan, yakni ia dapat digeser dengan

mengubah gaya gerak proton. Dengan ketiadaan gaya gerak proton, reaksi ATP sintase akan

berjalan dari sisi kanan ke kiri, menghidrolisis ATP dan memompa proton keluar dari matriks

melewati membran. Namun, ketika gaya gerak protonnya tinggi, reaks dipaksa untuk berjalan

secara terbalik, yaitu dari sisi kanan ke kiri, mengijinkan proton mengalir dan mengubah ADP

menjadi ATP.

ATP sintase adalah sebuah kompleks protein yang besar dengan bentuk seperti jamur.

Kompleks enzim ini pada mamalia mengandung 16 subunit dan memiliki massa kira-kira 600

kilodalton. Bagian yang tertanam pada membran disebut FO dan mengandung sebuah cincin

subunit c dan saluran proton. "Tangkai" dan kepala yang berbentuk bola disebut F1 dan

merupakan tempat sintesis ATP. Kompleks yang berbentuk bola pada ujung akhir F1

mengandung enam protein yang dapat dibagi menjadi dua jenis: tiga subunit α dan tiga subunit

β), manakala bagian "tangkai" terdiri dari satu protein: subunit γ, dengan ujung tangkai menusuk

ke dalam bola subunit α dan β. Baik subunit α dan β mengikat nukleotida, namun hanya subunit

β yang mengkatalisis reaksi sintesis ATP. Di samping F1 pula terdapat sebuah subunit berbentuk

batang yang menghubungakan subunit α dan β dengan dasar enzim.

Seiring dengan mengalirnya proton melewati membran melalui saluran ini, motor FO

berotasi. Rotasi dapat disebabkan oleh perubahan pada ionisasi asam amino cincin subunit c,

menyebabkan interaksi elektrosatik yang menolak cincin subunit c. Cincin yang berotasi ini pada

akhirnya akan memutar "as roda" (tangkai subunit γ). Subunit α dan β dihalangi untuk berputar

oleh batang samping yang berfungsi sebagai stator. Pergerakan ujung subunit γ yang berada

dalam bola subunit α dan β memberikan energi agar tapak aktif pada subunit β menjalankan

siklus pergerakan yang memproduksi dan kemudian melepaskan ATP.

Mekanisme ATP sintase. ATP ditunjukkan dengan warna merah, ADP dan fosfat dalam

warna merah jambu, dan subunit γ yang berputar dalam warna hitam. Reaksi sintesis ATP ini

disebut sebagai mekanisme perubahan ikatan (binding change mechanism) dan melibatkan tapak

aktif subunit β yang berputar terus dalam tiga keadaan. Pada keadaan "terbuka", ADP dan fosfat

memasuki tapa aktif (ditunjukkan dalam warna coklat pada diagram). Protein kemudian menutup

dan mengikat ADP dan fosfat secara longgar (keadaan "longgar" ditunjukkan dalam warna

merah). Enzim kemudian berubah bentuk lagi dan memaksa kedua molekul ini bersama, dengan

tapak aktif dalam keadaan "ketat" (ditunjukan dalam warna merah jambu) dan mengikat molekul

ATP yang terbentuk. Tapak aktif kemudian kembali lagi ke keadaan terbuka dan melepaskan

ATP untuk kemudian mengikat ADP dan fosfat, dan memulai siklus yang baru.

Pada beberapa bakteri dan arkaea, sintesis ATP didorong oleh pergerakan ion natrium

yang melalui membran sel daripada pergerakan proton. Arkaea seperti Methanococcus juga

mengandung A1Ao sintase, sebuah bentuk enzim yang mengandung protein tambahan dengan

kemiripan urutan asam amino yang kecil dengan subunit ATP sintase bakteri dan eukariota

lainnya. Adalah mungkin bahwa pada beberapa spesies, bentuk enzim A1Ao adalah ATP-sintase

terspesialisasi yang digerakkan oleh natrium,namun ini tidaklah benar pada keseluruhan kasus.

http://baking-management.com/ingredients/enzymes-101/

Referensi:

Anonim,2007.http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Berkas:Competitive_inh

bition.svg&filetimestamp=20080528183227 diakses pada tanggal 7 April 2011

Anonim,2008:http://hafizluengdaneun.multiply.com/journal/item/1/Laporan_Koasistensi_Mikrobiologi_

Diakses hari selasa, Pukul 11.45

Anonim.2011.http://berkomentarlah.blogspot.com/2011/02/pengaruh-inhibitor

terhadap-aktivitas.html diakses pada tanggal 7 April 2011

Dwidjoseputro, S. 1998. Dasar-dasar Mikrobiologi.Jakarta : Erlangga.

Fardiaz, S. 1992. Mikrobiologi Pangan 1. Gramedia Pustaka Utama: Jakarta

Waluyo, L. 2004. Mikrobiologi Umum. Malang: Universitas Muhamadiyah

Malang

Timotius, K.H. 1982. Mikrobiologi Dasar. Salatiga: Universitas Kristen

Satya Wacana

http://baking-management.com/ingredients/enzymes-101/

metabolisme mikroba

KAPANG ASCOMYCETES

DESKRIPSI KAPANG ASCOMYCETES SECARA MAKROSKOPIS DAN MIKROSKOPIS ...

Selasa, 07 Desember 2010

KAPANG ASCOMYCETES

DESKRIPSI KAPANG ASCOMYCETES SECARA

MAKROSKOPIS DAN MIKROSKOPIS

Penamaan Ascomycetes dihubungkan dnegan cirri yang khas yang dimiliki oleh golongan jamur ini,

yaitu tempta terbentuknya spora yang disebut askus, oleh karena itu sporanya disebut askospora.

Kelompok jamur yang hidup di darat dan memiliki bentuk dan tumbuh pada bermacam-macam habitat.

Talus pada umunya berupa filament yanf secara teratur bersekat, meskipun sekatnya tidak sempurna.

Sel atau segmen masing-masing barisi satu atau lebih inti. Fase motil dalam daur hidupnya tidak ada,

bahkan sel reproduknya adalah non motil.

Ascomycetes memiliki ciri-ciri sebagai berikut:

1.) Fase somatic pada umumnya adalah miselium bercabang dengan sekat teratur meskipun sekatnya

terdapat lubang sederhana

2.) Persatuan hifa anatara hifa tetangga dari miselium sering terjadi

3.) Karalteristik spora disebut dengan askospora

4.) Adanya fase dikariotik dalam daur hidupnya

5.) Reproduksi sporik dengan dibentuknya konidia

6.) Pada umumnya asci dibentuk pada tubuh buah yang disebut askokarp.

Kapang dari kelas Ascomycetes mempunyai miselium yang bersekat-sekat. Kebanyakan hidup

sebagai saprofit dan menimbulkan kerusakan pada berbagai macam bahan makanan, makanan hasil

olahan, kain, kayu, dan sebagainya. Namun ada pula yang bersifat parasit pada tumbuhan, hewan dan

manusia. (Hastuti, Sri Utami, 2007).

Pembiakan secara generatif dilakukan dengan spora-spora yang terbentuk di dalam askus.

Beberapa askus terdapat di dalam tubuh buah. Pada umumnya askus terdapat di ujung hifa, yang

mengandung 4 atau 8 buah spora (Dwijiseputro, 1978).

Menurut Schlegel dan Schmidt, 1994. Ascomycetes memiliki ciri khas yaitu kapang ini bersekat dan

adanya pembentukan konidiospora. Tidak memiliki sel yang bercemeti. Nama Ascomycetes berasal dari

adanya bentuk menyerupai pipa, dinamakan askus yang merupakan ciri khas kelompok ini, yang

didalamnya dibentuk askospora. Banyak ascomycetes memperbanyak diri secara aseksual dengan

membentuk konidium. Beberapa kapang yang masuk dalam kelas Ascomycetes adalah sebagai berikut:

1. Kapang Aspergillus Oryzae

Aspergillus Oryzae termasuk Kapang dari genus Aspergillus. Biasanya terdapat dimana-mana sebagai

saprofit. Koloni yang sudah menghasilkan spora warnanya menjadi coklat kekuning-kuningan, kehijau-

hijauan atau kehitam-hitaman. Miselium yang semula berwarna putih sudah tidak tampak lagi

(Dwijiseputro, 1978).

Menurut Gandjar, Indrawati, 2000 ciri-ciri Aspergillus Oryzae dideskripsikan sebagai berikut : koloni

pada medium Czapek’s Dox mencapai diameter 4-5 cm dalam 7 hari, dan terdiri dari suatu lapisan

konidiofor yang panjang-panjang yang berbaur dengan miselia aerial. Kepala konidia berbentuk bulat,

berwarna hijau pucat agak kekuningan, dan bila tua menjadi coklat redup. Konidiofor berwarna hialin

dengan panjang 4-5mm, dan umunya berdinding kasar. Vesikula berbentuk semibulat dan berdiameter

40-80 µm. Fialid terbentuk langsung pada vesikula atau pada metula, dan ukurannya(10-15)x(3-5) µm.

Metula berukuran (8-12)x(4-5) µm. Konidia terbentuk elips bila muda, kemudian menjadi bulat hingga

semibulat bila berumur tua, berdiameter 4,5-8 µm, berwarna hijau, dan berdinding halus atau sedikit

kasar. Pertumbuhan koloni pada medium MEA cepat tetapi tipis.

Aspergillus Oryzae bersifat kosmopolit. Dapat ditemukan pada aneka substrat, terutama pada

makanan fermentasi, serta pada lingkungan industri. Berdasarkan pengamatan koloni dan mikroskopis

yang kami lakukan, deskripsi untuk Aspergillus Oryzae adalah sebagai berikut :

a) Ciri-ciri morfologi

Pengamatan morfologi dilakukan pada biakan murni yang diinokulasikan pada medium PCA miring,

sehingga diameter koloni tidak dapat dihitung. Koloni mempunyai sifat menyerupai serbuk, warna koloni

hijau dan kuning, serta warna khas bagian dasar koloni tetap seperti medium.

b) Ciri-ciri mikroskopis

Kapang Aspergillus Oryzae memiliki hifa yang bersekat, warnanya hijau transparan dengan diameter

2,5 µm. Konidiofor berwarna hijau transparan dengan panjang 110 µm dan diameter 10 µm, berdinding

kasar. Vesikula berbentuk globose, dan berdiameter 12,5 µm. Pada pengamatan tidak ditemukan

adanya metula. Konidia berbentuk globose dan berdinding kasar, berdiameter 2,5 µm, berwarna hijau

transparan, tipe pertumbuhannya radiata. Fialidanya menempel pada vesikula, berbentuk ampuliformis,

berwarna hijau muda, berdiameter 2,5 µm.

2. Kapang Penicillium citrinum.

Kapang ini serupa dengan Aspergillus, hanya dengan pengamatan mikroskopis akan terlihat

perbedaan yang terletak pada susunan konidianya.

Menurut Gandjar, Indrawati, dkk, 2000 ciri-ciri Penicillium citrinum dideskripsikan sebagai berikut :

Koloni tumbuh terbatas pada medium Czapek’s yaitu dalam waktu 7 hari baru mencapai diameter 1-1,5

cm. mempunyai kulit yang keras karena lebatnya konidiofor yang terbentuk, koloni berwarna biru

kehijauan. Sebalik koloni berwarna kuning hingga jingga. Konidiofor berukuran (50-200)x(2-3) µm,

berdinding halus, dan mempunyai metula berjumlah 3-5 yang divergen membentuk suatu whorl. Metula

berukuran (12-20)x(2-3) µm dan membawa fialid 6-10. Fialid berbentuk botol dan berukuran (8-10)x(2-

2,5) µm. Konidia berbentuk dalam kolom-kolom, berbentuk bulat hingga semibulat, berdinding halus

kadang-kadang sedikit kasar, berwarna hialain hingga kehijauan, dan berdiameter 2,5-3µm. Koloni

umumnya tumbuh lebih cepat dan lebih lebat di medium MEA.

Berdasarkan pengamatan koloni dan mikroskopis yang kami lakukan, hampir sama dengan deskripsi

tersebut, hanya ada sedikit saja perbedaan. Berdasarkan pengamatan, deskripsi untuk Penicillium

citrinum adalah sebagai berikut :

a) Ciri-ciri morfologi

Pengamatan morfologi dilakukan pada biakan murni yang diinokulasikan pada medium PCA miring,

sehingga diameter koloni tidak dapat dihitung. Koloni mempunyai sifat menyerupai serbuk, warna koloni

hijau dan kuning, serta warna khas bagian dasar koloni tetap seperti medium.

b) Ciri-ciri mikroskopis

Kapang Aspergillus Oryzae memiliki hifa yang bersekat, warnanya hijau transparan dengan diameter

2,5 µm. Konidiofor berwarna hijau transparan dengan panjang 110 µm dan diameter 10 µm, berdinding

kasar. Vesikula berbentuk globose, dan berdiameter 12,5 µm. Pada pengamatan tidak ditemukan

adanya metula. Konidia berbentuk globose dan berdinding kasar, berdiameter 2,5 µm, berwarna hijau

transparan, tipe pertumbuhannya radiata. Fialidanya memepel pada vesikula, berbentuk ampuliformis,

berwarna hijau muda, berdiameter 2,5 µm.

Penicillium citrinum tergolong spesies yang kosmopolit, dan umum terdapat di daerah tropis.

Penicillium citrinum mudah diisolasi dari udara, serealia, rempah-rempah, serasah, sayuran, pulp kayu

dan kertas, sarang burung dan bulu udara, bahan makanan dari tepung, dan jus buah-buahan.

Pembentukan konidia sangat cepat pada suhu 300C di daerah tropis.

Daftar Rujukan:

Dwijiseputro, 1978. Pengantar Mikologi. Bandung: Penerbit Alumni .

Gandjar, Indrawati, dkk, 2000. Pengenalan Kapang Tropik Umum. Jakarta: IKAPI DKI Jakarta.

Hastuti, Sri Utami, 2007. Petunjuk Praktikum Mikologi. Malang : FMIPA UM.

Schlegel dan Schmidt, 1994. Mikrobiologi Umum Edisi ke Enam. Yogyakarta: UGM Press.

Saptasari, Murni. 2002. Botani Tumbuhan Rendah: Jamur. Malang: UM Press