MAKALAH BIOKIMIA

STRUKTUR - FUNGSI

ASAM AMINO DAN PROTEIN

Disusun oleh :

Kelompok 2

Dwi Nugrohowati (143042410)

Septi (143042410

Umi (143042410)

Neny Andriani (14304241022)

Senja Fitriana (14304241023)

JURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS NEGERI YOGYAKARTA

2014

BAB 1

PENDAHULUAN

Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi berkisar

antara beberapa ribu sampai jutaan. Protein ini terbentuk dari monomer asam amino

yang tersusun atas unsur-unsur C, H, O, dan N serta unsur lainnya seperti P dan S.

Urutan susunan asam amino dalam protein maupun hubungan antara asam amino

yang satu dan asam amino lainnya, menentukan sifat biologis suatu protein

(Girindra, 1986: 63).

Protein berasal dari kata Yunani kuno proteos artinya “yang utama”. Dari asal

kata ini dapat diambil kesimpulan bagaimana pentingnya protein dalam kehidupan.

Protein terdapat pada semua sel hidup, kira-kira 50% dari berat keringnya dan

berfungsi sebagai pembangun struktur, biokatalis, hormone, sumber energy,

penyangga racun, pengatur pH, dan bahkan sebagai pembawa sifat turunan dari

generasi ke generasi (Girindra, 1986: 63).

Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu dijumpai

di dalam mahluk hidup adalah mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. Enzim

yang merupakan katalis yang sangat spesifik dari reaksi sintesis dan reaksi degradasi

tertentu dari daur kehidupan adalah terdiri dari protein, begitu juga hormon pengatur

kehidupan. Protein juga merupakan antibodi terhadap antigen asing, sebagai

pengangkut oksigen di dalam darah dan menyusun sebagian bahan kromosom.

Sehingga pembentukan, pengaturan dan pembiakan benda-benda hidup didominasi

(dikontrol) oleh protein.

Protein apabila dihidrolisis akan menjadi asam amino. Hal ini membuktikan

bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino. Sehingga masalah yang

dianggap penting secara kimia yang harus dibahas meliputi asam amino sederhana

yang ditekankan pada gugus fungsional amino dan karboksilat, sifat peptida dan

protein, dan enzim yang merupakan molekul protein yang teraktifkan sehingga

berfungsi sebagai katalis untuk reaksi-reaksi kimia spesifik.

BAB 2

ISI

Protein adalah polimer dari asam amino. Protein merupakan makromolekul

yang paling berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat

kering sel. Semua asam amino mengandung sedikitnya dua jenis gugus fungsionil

yang berbeda, suatu golongan amino dan golongan karboksil. Sifat-sifat kimia asam

amino terutama tergantung pada sifat-sifat kimia gugus amino dan karboksilnya.

Berat molekul protein berkisar antara 5000 sampai lebih dari 1 juta (Lehninger,

1982: 107).

Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga

amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu lagi. Protein

memiliki berbagai peranan biologis karena protein merupakan instrumen molekuler

yang mengekspresikan informasi genetik. Semua protein, baik yang berasal dari

bakteri yang paling tua atau yang berasal dari bentuk kehidupan tertinggi, dibangun

dari rangkaian dasar yang sama dari 20 asam amino yang berikatan kovalen dalam

urutan yang khas. Ke-20 jenis asam amino ini dapat disusun menjadi urutan-urutan

yang berbeda, membentuk berjenis-jenis protein, seperti ke-26 huruf abjad dapat

disusun menjadi kata, kalimat, bahkan buku yang jumlahnya tidak terbatas. Dari

berbagai kombinasi dan urutan, menghasilkan peptida dan protein yang mempunyai

sifat dan aktivitas berbeda, antara lain sebagai enzim, hormon, lensa protein pada

mata, bulu burung/ayam, jaringan laba-laba, kulit kura-kura, protein susu bergizi,

enkefalin (senyawa obat bius tubuh), antibiotika, racun jamur, dan senyawa biologi

lain yang memiliki aktivitas spesifik. Hampir semua asam amino standar, kecuali

glisin mempunyai atom karbon asimetris, yaitu atom karbon yang keempat

tangannya mengikat atom atau gugus yang berbeda-beda (Lehninger, 1982: 108)

A. ASAM AMINO

Asam amino merupakan monomer-monomer dari protein. Semua asam

amino mempunyai nama biasa atau nama umum, yang diturunkan dari nama asal

pertama kali asam amino ditemukan, contoh : asparagin pertama ditemukan di

asparagus . Semua asam amino mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan

gugus amin diikat pada atom karbon yang sama (Lehninger, 1982 : 108).

B. STRUKTUR ASAM AMINO

Asam amino adalah senyawa amfoter yang memiliki gugus amino (-NH2)

dan asam karboksilat (-COOH) pada atom yang sama yaitu pada atom karbon

alfa. Oleh karena itu, asam amino ini disebut asam α-amino kecuali pada prolin

dan secara umum rumus strukturnya sebagai berikut:

(Matsjeh dkk, 1994: 121).

Semua asam amino kecuali glisin, memiliki empat gugus berbeda yang melekat

pada karbon alfa. Ini adalah kriteria kekiralan dalam molekul organik. Asam

amino memenuhi aturan ini, karena itu ada bentuk D dan L yang keduanya

merupakan bayangan cermin dan tak dapat saling ditindihkan. Di alam, asam

amino terdapat dalam bentuk L. hampir pada semua sistem hayati, asam

aminonya tergolong keluarga L. Asam amino yang mempunyai konfigurasi D

dapat diperoleh dari organisme mikroskopik, misalnya t5D-asam glutamat dari

Bacillus anthracis, D-alanin terdapat pula pada dinding sel bakteri. D-asam

amino dapat pula diperoleh sebagai hasil hidrolisis antibiotik gramisidin atau

basitrasin (Wilbraham dkk, 1992: 218-219).

Molekul asam amino dikatakan mempunyai konfrontasi L, apabila gugus

–NH2 terdapat disebelah kiri atom karbon α. Bila posisi gugus –NH2 disebelah

kanan, molekul asam amino itu mempunyai konfigurasi D. hal ini seperti

konfigurasi D-gliseraldehida yang mempunyai gugus –OH disebelah kanan atom

karbon asimetrik. Dalam hal ini, gugus –COOH pada molekul asam amino

ditempatkan disebelah atas seperti posisi gugus –COH pada molekul

gliseraldehida.

Perbedaan struktur asam amino banyak ditentukan oleh gugus rantai

samping atau sering dinamakan gugus R. Gugus R ini bervariasi baik struktur

ukuran, muatan listrik, maupun kelarutan dalam air. Ada 20 asam amino yang

bertindak sebagai pembangun molekul protein, yaitu sebagai berikut:

Asam amino Singkatan 3 huruf Asam amino Singkatan 3 hurufAlanin Ala Leucine LeuArginin Arg Lysine LysAsparagine Asn Methionine MetAspartic acid Asp Phenylalanine PheCystein Cys Proline ProGlutamic acid Glu Serine SerGlutamine Gln Threonine ThrGlycine Gly Tryptophan TrpHistidine His Tyrosine TyrIsoleucine Ile Valine Val

C. SIFAT ASAM AMINO

Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut

organik non polar seperti eter, aseton, dan klorofom. Sifat asam amino ini

berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat

alifatik maupun aromatik pada umumnya kurang larut dalam air, tetapi larut

dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidak larut dalam

air, tetapi larut dalam pelarut organik (Poedjiadi dkk, 2009: 84).

Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan

dengan asam karboksilat ataupun amina. Kedua sifat fisika ini menunjukan

bahwa asam amino mempunyai struktur yang bermuatan dan mempunyai

polaritas tinggi dan bukan sekedar tinggi yang mempunyai gugus –COOH dan

gugus –NH2. Hal ini tampak pula pada sifat asam amino sebagai elektrolit

(Poedjiadi dkk, 2009: 84).

Apabila asam amino larut dalam air, maka akan terjadi ion dipolar yang

bersifat sebagai asam (donor proton) atau basa sebagai akseptor proton, gugus

karboksilat akan melepas ion H+, sedangkan gugus amina akan menerima ion

H+. Oleh adanya kedua gugus tersebut asam amino dalam larutan dapat

membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negatif yang disebut

ion amfoter atau zwitter ion. Berikut merupakan struktur dari ion amfoter:

Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Apabila larutan asam amino

dalam air ditambah dengan basa, maka asam amino akan terdapat dalam bentuk

(II) karena konsentrasi ion OH- yang tinggi mampu mengikat ion-ion H+ yang

terdapat pada gugus –NH3+ (Poedjiadi dkk, 2009: 85).

Sebaliknya, apabila ditambahkan asam kedalam larutan asam amino,

maka konsentrasi ion H+ yang tinggi mampu berikatan dengan ion –COO-,

sehingga terbentuk gugus –COOH. Dengan demikian asam amino terdapat

dalam bentuk (I).

Titrasi suatu asam amino dilakukan untuk mempelajari sifat zwitterionik

asam amino tersebut. Sebagai contoh, suatu titrasi dimulai dengan glisin

hidroklorida, yang kedua gugusnya terdapat dalam bentuk asamnya.

Penambahan natrium hidroksida menimbulkan peningkatan pH larutan. Pada

saat yang sama, proton yang terdisosiasi bereaksi dengan ion hidroksil yang

ditambahkan untuk membentuk molekul air, sehingga menyebabkan disosiasi

terus terjadi (Ngili, 2008: 50).

Pada titik A, kedua gugus yang dimiliki glisin hidroklorida terdapat dalam

bentuk asamnya (terprotonasi): HOOC-CH2- NH3

+ sehingga molekul bermuatan

+1. Setelah penambahan 10 mmol NaOH (titik C, pH mendekati 6), salah satu

gugus hampir terdeprotonasi sempurna sehingga molekul tak bermuatan. Setelah

ditambah lagi 10 mmol NaOH, gugus kedua juga terdeprotonasi (titik E) dan

bentuk molekul akan menjadi –OOC-CH2-NH2 dengan bermuatan -1 (Ngili,

2008: 50-51).

Dekatnya titik B dan D menandakan bahwa pH hanya berubah sedikit

pada penambahan NaOH. Dalam hal ini larutan berperan sebagai penyangga.

Pada titik B pH = 2,3, setengah dari gugus pertama telah tertitrasi menjadi basa

konjugasinya, sementara setengah sisanya masih dalam bentuk asam, sehingga

[asam] = [basa konjugasi]. Pada titik ini pKa = pH atau pKa = 2,3 untuk titrasi

dalam gambar. Gugus yang pertama tertitrasi haruslah merupakan asam yang

relatif kuat, dalam hal ini adalah gugus karboksil. Gugus kedua yang tertitrasi

adalah gugus amino, dengan pKa = 9,6 (Ngili, 2008: 50-51).

Nilai pH ketika molekul tidak memiliki muatan disebut titik isoelektrik.

Ketika larutan glisin berada dalam keadaan isoelektrik, sebagian molekul akan

berupa COOH-CH2-NH3+ yang jumlahnya seimbang dengan COO—CH2-NH2

serta beberapa COOH-CH2-NH2. pH pada titik isoelektrik dapat dihitung dari

nilai pKa tiap gugus (Ngili, 2008: 50-51).

D. PENGGOLONGAN ASAM AMINO

a) BERDASARKAN KEMAMPUAN TUBUH MENSINTESIS

1. Asam amino esensial

Asam amino essensial adalah jenis asam amino yang tidak dapat disintesis

oleh tubuh, jadi untuk mendapatkannya kita harus memakan makanan dari

hewan atau tumbuhan yang mengandung asam amino essensial tersebut. Asam

amino essensial terdiri dari 10 asam amino, yaitu Fenilalanin, Triptofan,

Isoleusin, Leusin, Lisin, Metionin, Treonin, Valin, Arginin, dan Histidin.

2. Asam amino non-esensial

asam amino nonessensial adalah jenis asam amino yang dapat disintesis

oleh tubuh. Jadi, tanpa memakan makanan yang mengandung asam amino

nonessensial tersebut, tubuh dapat mensistesisnya sendiri. Asam amino non

essensial terdiri dari 10 asam amino, yaitu Asam glutamat, Glutamin, Glisin,

Asam Aspartat, Asparagin, Alanin, Prolin, Serin, Tirosin, sitosin).

b) BERDASARKAN RANTAI SAMPING

Berdasarkan struktur rantai samping (R) asam-asam amino termasuk

dalam golongan berikut (Fressenden, 2010):

1. Rantai samping netral

Yang termasuk dalam golongan ini adalah asam-asam yang tidak

mempunyai gugus karboksil maupun gugus fungsi basa dalam rantai

sampingnya. 15 dari 20 asam amino termasuk dalam golongan ini. Asam

amino netral dibagi dalam asam amino polar dan nonpolar.

a. Asam Amino dengan Gugus R Nonpolar (Hidrofobik)

Asam amino netral yang nonpolar umunya adalah yang paling

sukar larut dalam air dari seluruh 20 asam amino ini. Pada pH 6-7

mereka berada sebagai ion dipolar yang netral. Tidak satu pun dari aam

amino ini yang gugus fungsi rantai cabangnya dapat membentuk ikatan

hidrogen dengan air. Jadi gugus R di dalam golongan asam amino ini

merupakan hidrokarbon dan bersifat hidrofobik. Golongan ini meliputi:

Asam amino dengan gugus R alifatik

Gugus R alifatik maksudnya berupa hidrokarbon rantai lurus, tidak

melingkar. Gugus α amino pada prolin tidak bersifat bersifat bebas,

tetapi disubsitusi oleh sebagian gugus R-nya menghasilkan struktur

melingkar.

Asam amino dengan lingkaran aromatik

Semua golongan asam amino ini memiliki cincin pada rantai

sampingnya. Asam amino ini relatif non-polar dan ditandai dengan

absorbansi terhadap sinar UV. Tes untuk mendeteksi protein, didasarkan

pada pengukuran absorbansi UV pada 280nm.

Golongan asam amino dengan gugus R mengandung Sulfur

Meithionine dan Cystein merupakan anggota dari golongan ini, karena

keduanya memiliki atom belerang (S) pada rantai sampingnya. Pada

Cystein terdapat gugus sulfhidril sedangkan pada Meithionin atom S

berikatan dengan –CH3

b. Asam amino dengan gugus R polar, tak bermuatan

Enam dari asam amino yang netral adalah polar karena rantai cabangnya

mengandung cabang seperti –OH. Asam amino ini lebih mudah larut dalam

air daripada asam amino netral. Kecuali sistein, asam amino dari

subgolongan ini mempunyai gugus yang dapat membentuk ikatan hidrogen

dengan air pada rantai cabangnya

2. Rantai samping basa

Tiga dari asam amino basa adalah arginin, histidin, dan lisin yang sangat

polar. Lisin mengandung tambahan gugus amino kedua (-NH3+) pada rantai

alifatiknya. Arginin mengandung gugus guanidine bermuatan positif. Histidin

mengandung gugus imidazol yang mengion sedikit.

3. Rantai samping asam

Dua dari 20 asam amino digolongkan sebagai asam karena

mempunyai gugus karboksil pada rantai cabangnya, yaitu asam aspartat dan

asam glutamat. Pada pH 6-7, rantai cabang karboksil ini akan melepaskan

protonnya ke air untuk membentuk suatu senyawa dengan dua muatan

negatif dan sebuah muatan positif. Oleh karena itu, pada pH 6-7 asam

amino asam mempunyai muatan negatif.

E. IKATAN PEPTIDA

Peptida adalah gabungan asam amino yang gugus asam amino α dari satu

asam bersatu dengan gugus karboksilat α dari yang lain, melalui ikatan amida:

Ikatan amida yang terbentuk menjadi peptida selalu berasal dari gugus amino

α dan karboksilat α, tidak dari rantai samping. Asam amino lain dapat ditambahkan

lagi melalui cara yang sama. Ikatan anatara gugus karboknil dari satu asam amino

dan nitrogen dari asam amino berikutnya dalam rantai peptida disebut ikatan peptida.

Jika dilakukan berulang-ulang, proses ini akan menghasilkan polipeptida, suatu

polimer yang terdiri dari banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptide.

Pada salah satu ujung rantai polipeptida itu terdapat gugus amino bebas, dan pada

jung yang berlawanan terdapat satu gugus karboksil bebas. Dengan demikian, rantai

tersebut memiliki polaritas, dengan ujung amino (atau terminal N) dan ujung

karboksil (terminal C).

Semua asam amino yang telah terikat dalam peptida dinamakan residu asam

amino. Dengan semakin banyaknya jumlah residu asam amino, terbentuklah suatu

kerangka yang umum bagi semua molekul peptida. Residu asam amino pada salah

satu ujung rantai yang mempunyai gugus amino bebas dinamakan residu ujung –N:

residu dengan asam karboksilat bebas pada ujung lainnya disebut residu ujung –C.

Jumlah residu asam amino pada peptida sering dinyatakan dengan awalan seperti

pada tabel. Semua peptida yang mempunyai lebih dari 10 residu asam amino adalah

polipeptida (Antoni C Wilbraham, 1992: 220-221).

Residu Awalan Residu Awalan

2 di- 7 hepta-

3 tri- 8 okta-

4 tetra- 9 nona-

5 penta- 10 deka-

6 heksa-

F. PROTEIN

Protein merupakan polimer dimana asam amino sebagai monomernya. Potein

berasal dari bahasa Yunani “proteus” yang berarti pertama karena protein merupakan

senyawa penting dalam organisme hewan termasuk manusia. Dalam protein asam

amino sebagai monomer-monomernya dihubung-hubungkan oleh ikatan peptida.

Oleh karena itu protein dapat juga disebut sebagai polipeptida.

G. STRUKTUR PROTEIN

Para ahli biokimia membagi makro molekul protein atas 4 struktur dasar

seperti berikut:

a. Struktur Primer (Struktur Utama)

Pada struktur primer ini ikatan antar asam amino hanya ikatan peptida. Di

sini tidak terdapat ikatan atau kekuatan lain yang menghubungkan asam amino

yang satu dengan yang lainnnya

b. Struktur Sekunder

Istilah ini dipakai untuk struktur protein dimana rantai asam amino bukan

hanya dihubungkan oleh ikatan peptida tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen.

Apabila interaksi antara asam amino didalam polipeptida diperhatikan maka

rantai polipeptida diperkirakan dapat berbentuk helix (spiral) atau lemaran

berlipat. Struktur yang dihasilkan tersebut disebut struktur sekunder protein.

Ikatan yang bertanggung jawab dalam pembentukan struktur adalah ikatan

hidrogen. Susunan asam aminonya pada rantai peptida sedemikian rupa

menyebabkan ikatan hidrogen antara atom oksigen pada gugus karbonil dari asam

amino satu dengan atom hidrogen dari gugus amino dari asam amino yang lainya.

Terbentuknya bentuk heliks atau lembaran berlipat sangat bergantung pada posisi

dan jenis asam amino penyusun rantai protein.

Gambaran utama struktur alfa heliks adalah sebagai berikut. Melilit seperti

spiral berputar ke kanan. Disetabilkan oleh ikatan hidrogen didalam rantai yang

sama, antara atom h dari gugus nh dengan atom o dari gugus karbonil C=O yang

berjarak 5,4 atau 3,6 unit asam amino. Jarak ini dianggap jarak satu putaran.

Jelasnya jarak satu putaran melibatkan 4 ikatan peptida dan ikatan hidrogen

terjadi antara H dari gugus NH pada ikatan peptida pertama atau kedua dengan

atom O dari gugus CO pada ikatan peptida ke empat kelima dan seterusnya

(Sabirin Matsjeh, 1994:171)

c. Struktur Tersier

Dalam hal ini rantai polipeptida cenderung untuk membelit atau melipat

membentuk struktur yang kompleks. Kestabilan struktur ini bergantung pada

gugus R pada setiap asam amino yang membentuknya, yang distabilkan oleh

ikatan hidrogen, ikatan disulfide, interaksi hidrofobik, dan interaksi dipol-dipol.

Konformasi rantai polipeptida ini menentukan kekhasan suatu protein dan sangat

berpengaruh pada aktivitas katalitk enzim secara khusus. Bentuk ini disebut

protomer.

d. Struktur Kuartener

Molekul protein ini terbentuk dari beberapa bentuk tersier dan bisa terdiri

dari protomer yang sama atau protomer yang berlainan. Protein yang dibentuk

oleh protomer yang sama disebut protomer homogenus, jika terdiri dari protomer

yang berlainan disebut heterogenus. Protein yang dibentuk oleh protomer-

protomer ini disebut oligo protomer. Sebagai contoh hemoglobin adalah

oligoprotoer yang heterogen sedangkan enzim fosforilase termasuk oligoprotomer

yang homogen.

H. PENGGOLONGAN PROTEIN

Protein dapat diklasifikasikan atas dasar beberapa kriteria misalnya:

fungsinya, kelarutan, dan onformasi dsb.

1. Berdasarkan Daya Larut

Atas dasar kelarutannya dalam zat pelarut tertentu maka protein dibagi

menjadi: albumin, globulin, prolamin, glutelin (Soeharsono Martoharsono,

1975:35)

a. Albumin

Albumin larut dalam air dan mengendap dalam garam berkonsentrasi

tinggi melalui proses yang disebut penggaraman atau salting out. Contoh:

albumin telur dan albumin serum.

b. Globulin

Globulin tidak larut dalam air, tidak larut dalam garam encer, juga

tidak larut dalam garam pekat dengan kejenuhan 30-50%. Pada temperatur

rendah, pengendapan globulin dan albumin dapat dilakukan dengan sangat

hati-hati (mengaduk sesedikit mungkin) memakai metode salting out.

Dengan cara ini protein murni bahkan dapat dikristalkan. Contoh: globulin

serum dan globulin telur.

c. Glutelin

Protein ini tidak larut dalam larutan netral, tetapi larut dalam asam

dan basa encer. Contoh: protein gandum (glutenin) dan protein padi

(orizenin).

d. Gliadin (prolamin)

Gliadin larut dalam 70-89% etanol, tak larut dalam air dan etanol

100%. Contoh: protein gandum (gliadin) dan protein jagung (zein).

e. Histon

Sangat basa dibandingkan dengan protein lain dan cenderung

berikatan dengan nukleat di dalam sel. Contoh: histontimus, disebut juga

nukleohiston sebab bergandengan dengan histon. Contoh lain protein globin,

bersenyawa dengan heme (senyawa asam) membentuk hemoglobin.

f. Protamin

Dibanding dengan protein lain, protamin relative mempunyai bobot

molekul rendah. Protamin larut dalam air dan bersifat basa. Biasanya

didapatkan bergandengan dengan asam nukleat. Di dalam sperma ikan,

disebut nukleoprotamin. Contoh: salmin.

2. Berdasarkan Konformasi

Biladitinjaudarisudut konformasinya maka protein bisa dibagi menjadi dua

golongan yaitu bentuk serabut atau benang (fibrous) dan globular.

a) Protein Serabut (Fibrosa)

Protein fibrosa atau protein serabut serat hubungannya dengan unsur-

unsur yang membangun sel dan beriakatan engan sifat-sifat khas sel. Sesuai

dengan namanya maka yang disebut protein serabut ialah protein yang terdiri

dari peptida berantai panjang berupa serat-serat yang tersusun memanjang,

dibuhungkan secara lateral oleh beberapa ikatan silang. Protein tersebut ini

sifatnya kurang larut, brsifat amort, dapat memanjang dan berkontraksi.

Ternmasuk dalam kelompok ini adalah keratin, myosin, kolagen, dan fibrin.

Protein serabut dapat dibagi atas:

1. α-heliks

2. triplex helix

3. β-pleatet sheet yang parallel dan anti paralel

Protein yang termasuk α-heliks diantara α-keratin yang merupakan

protein bulu binatang dan kuku. Pengetahuan mengenai ini banyak digali

dengan mempelajari wol. Diketahui bahwa serabut wol terdiri dari sejumlah

besar rantai polipeptida yang dihubungkan satu sama lain oleh ikatan

hidrogen dan ikatan silang melalui jembatan disulfide. Apabila α-keratin

terkena panas dan tarikan, bentuk konformasinya akan berubah menjadi β-

keratin. Dalam hal ini ikatan hidrogen mengalami perubahan yang

memanjang sehingga terjadi β-pleatet sheet.

Sutera termasuk protein berstruktur anti paralel β-pleatet

sheet.Ikatannya yang membuatnya stabil ialah ikatan hidrogen dan tidak

memiliki ikatan disulfide karena tidak adanya residu sistein dalam sutera.

Kolagen, yaitu protein yang terdapat pada tulang rawan, tulang dan

kulit termasuk protein yang berstruktur triplex helix. Kolagen ini terdiri dari

serabut-serabut panjang yang terikat dalam satu ikatan parallel yang tidak

larut dalam air dan sangat kuat. Susunan asam aminonya juga sangat

istimewa, terdiri dari 25% glisin 25%prolin dan hidroksi prolin. Karena

banyaknya prolin dan glisin ini akan ia tidak membentuk α-heliks. Tiap

serabut yang memanjang terdiri dari 3 rantai polipeptida yang bagus dan

teratur. Ketiga rantai itu kemudian terbungkus menjadi super heliks yang

saling terikat dengan kuatnya melalui ikatan hidrogen.

b) Protein Globular

Protein globular terdiri dari polipeptida yang bergabung satu sama

lain melalui ikatan silang atau agregat. Bentuk agregat ini dihubungkan satu

sama lain oleh ikatan nonkovalen yang lebih lemah dengan struktur 3

dimensi.

Termasuk protein globular ialah protein yang mempunyai aktivitas

biologis, di antara enzim. Rantai polipeptidanya melipat membentuk protein

globular yang sebelah luar terdiri dari gugus R yang polar dan hamper semua

gugus R yang hidrofobik berada di sebelah dalam. Rantai polipeptidanya bisa

merupakan α-heliksatau β-heliks.

I. FUNGSI PROTEIN

Molekul protein mempunyai tingkat keanekaragaman yang sangat tinggi,

oleh karena itu protein dapat dikelompokkan berdasarkan sifat-sifatnya, salah satu

diantaranya berdasarkan fungsi biologiknya, Menurut Purwo Arbianto (1994:27-28)

adalah sebagai berikut:

1. Enzim

Enzim merupakan jenis protein yang mempunyai sifat sangat beragam dan

spesifik. Enzim mempunyai fungsi sebagai katalis untuk reaksi-reaksi biokimia.

Hampir seluruh reaksi kimia dari senyawa-senyawa biomolekul dalam sel

dikatalis oleh enzim.

2. Protein transpor

Protein transpor dari plasma darah mengikat dan membawa molekul-molekul

spesifik atau ion dari satu organ ke organ yang lain. Hemoglobin dari sel darah

merah mengikat oksigen pada saat darah melalui paru-paru dan membawanya ke

jaringan periferal, dimana oksigen yang dilepaskan untuk proses oksidasi bahan

makanan. Plasma darah mengandung lipoprotein yang membawa lipid dari hati

ke organ lain. Protein-protein yang ada dalam membran sel juga merupakan

protein transport, berfungsi untuk transport glukosa, asam amino dan nutrien-

nutrien lain melewati membran sel.

3. Protein bahan makanan

Sebagai protein dalam sel tersimpan dalam bahan makanan, seperti yang ada

pada biji-bijian digunakan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Ovalbumin

merupakan protein utama dalam putih telur, kasein merupakan protein terbanyak

dalam air susu, semua protein-protein ini merupakan protein bahan makanan.

4. Protein kontraktil

Beberapa protein dalam sel dan organisme mempunyai fungsi untuk

kontraksi dengan mengubah bentuk atau bergerak. Sebagai contoh protein aktin

dan atau miosin merupakan protein serabut yang fungsinya untuk kontraksi otot

dan kontraksi dalam sel yang berotot. Contoh lain adalah tubulin, protein yang

membentuk mikrotubul. Mikrotubul merupakan komponen penting pada flagela

dan silia untuk mengadakan gerakan.

5. Protein struktur

Beberapa protein berfungsi sebagai serabut, kabel, atau pelindung, untuk

memberikan kekuatan dan proteksi dari struktur biologi (sel). Komponen utama

dari jaringan tendon dan kartilago merupakan protein serat kolagen, yang

memiliki kekuatan dan kekenyalan cukuptinggi. Kulit hampir merupakan

kolagen murni. Rambut dan kuku mengandung protein yang tak larut dalam air

(keratin), disamping itu komponen utama dari sutra dan benang laba-laba

merupakan protein fibron.

6. Protein pertahanan

Beberapa protein berfungsi untuk menjaga organisme dari invasi oleh

organisme lain atau melidungi dari luka. Immunoglobin atau antibodi merupakan

protein khusus yang dibuat oleh jaringan limfosit yang dapat mengenali dan

mengendapkan atau menetralisirkan invasi bakteri virus atau protein asing dari

protein lain. Fibrinogen dan trombin merupakan protein yang bertanggung jawab

untuk membekukan darah. Protein-protein lain seperti racun ular, racun bakteri

atau racun tanaman berfungsi untuk pertahanan.

7. Protein regulator

Beberapa protein berfungsi untuk mengatur metabolisme sel atau aktifitas

fisiologi. Diantaranya adalah hormon, seperti hormon insulin, yang mengatur

metabolisme glukosa. Bila sel kekurangan hormon ini akan menderita penyakit

dibetes hormon pertumbuhan dan paratiroid hormon berfungsi untuk mengatur

konsentrasi ion Ca2+ dan transpor fosfat. Protein protein pengatur lainya disebut

protein represor, mengatur bio sintesis enzim.