sistema + ambiente = universo

La Bioenergetica è lo studio quantitativo delle

trasformazioni energetiche associate alle reazioni chimiche.

Queste trasformazioni obbediscono alle leggi della

Termodinamica.

1a Legge (principio di conservazione dell’energia)

L’energia totale dell’universo è costante

2a Legge

Un processo può avvenire spontaneamente solo

se l’entropia dell’universo aumenta

Leggi della Termodinamica

H = entalpia (contenuto termico)

S = entropia (grado di disordine) G = energia libera di Gibbs (energia utile a compiere un lavoro)

Ad una certa T, lo stato energetico di un sistema chimico

può essere descritto in termini di:

Le variazioni di G, H, S sono tra loro correlate

dall’equazione ΔG = ΔH - TΔS

ΔG<0

Né ΔH né Δs, ma solo ΔG può permettere di predire

la spontaneità di una reazione.

ΔG è espresso in kcal/mole

o kJoule/mole (1 kcal=4.2 kJ)

ΔG: standard chimico pH=0

ΔG’: standard biochimico pH=7

Il ΔG’ dipende solo dallo

stato iniziale e da quello finale

e non dalla via seguita dalla

trasformazione.

ΔG’ può predire la direzione

di una reazione,

ma non la velocità che dipende

dall’enzima che catalizza

quella reazione.

ΔG’0 = variazione di energia libera standard

- è correlata alla k’eq

- è una costante della reazione

- considera [S]=[P]=1 M

Nella realtà le concentrazioni di S e di P sono ben lontane

dall’essere 1M, quindi se consideriamo le reali concentrazioni:

ΔG’ = variazione di energia libera reale

- è una variabile

- dipende da ΔG’0 e dalle reali [S] e [P]

ΔG’ = variazione di energia libera reale - è una variabile - dipende da ΔG’0 e dalle reali [S] e [P]

ΔG’0 = variazione di energia libera standard- è correlata alla k’eq

- è una costante della reazione - considera [S]=[P]=1 M

Una reazione termodinamicamente non favorevole può essere

trascinata da una reazione favorevole ad essa accoppiata

Le variazioni di energia libera sono additive.

L’ATP è il principale trasportatore di energia ed è il punto di

unione tra i processi catabolici e quelli che richiedono energia.

La contrazione muscolare rappresenta uno dei pochi casi in cui

l’idrolisi dell’ATP è di per sé la fonte della energia chimica.

In tutti gli altri casi l’ATP interagisce covalentemente con un substrato attraverso il trasferimento di

un gruppo (Pi, PPi, AMP).

Basi strutturali dell’elevato ΔG’0 dell’ATP

- Repulsione elettrostatica

- Stabilizzazione per risonanza

- “ “ ionizzazione

- “ “ idratazione

La forte tensione dovuta alla repulsione elettrostatica

diminuisce quando l’ATP è idrolizzato

I prodotti dell’idrolisi hanno una maggiore stabilità

rispetto alla molecola intatta dell’ATP.

Benché i ΔG’0 siano fortemente negativi, l’ATP è

stabile e idrolizzabile solo dallo specifico enzima.

SCISSIONE ORTOFOSFORICA

È questa posizione intermedia che consente all’ATP di funzionare

in modo efficace come trasportatore di gruppi fosforici.

Composti fosforilati quali PEP,1,3-BPG, CP hanno un ΔG’0

di idrolisi superiore a quello dell’ATP.

Il ΔG’ dell’idrolisi dell’ATP dipende da:

[reali reagenti], pH, [Mg2+]

ΔG’0 = - 7.3 kcal/mole

ΔG’ = - 12 kcal/mole

L’ATP e l’ADP sono sempre presenti come complessi con

il Mg2+, che maschera in parte le loro cariche negative.

L’ATP viene continuamente consumato e rigenerato:

il turnover è molto rapido, una molecola viene

consumata circa 1 minuto dopo la sua formazione.

Nel rene e nel cervello più dei 2/3 dell’ATP prodotto

vengono utilizzati per pompare Na+ e K+ attraverso

la membrana plasmatica (pompa Na+K+ ATPasi).

ΔG’0 = - 7.5 kcal/mole

Anche i tioesteri possiedono un’elevata energia

libera di idrolisi negativa