17

Evolution tridimentionnel des protéines

Embed Size (px)

DESCRIPTION

Evolution tridimentionnel des protéineswww.inessm.org

Citation preview

  • Introduction:

    La structure dune protine est une organisation hirarchise comportant

    plusieurs degrs de complexit croissante

  • Cest lenchainement des AA les uns pres les autres

    Sous linfluence des forces attractives ou rpulsives qui se manifestent tout au long de

    la chaine linaire dAA la protine ne conserve pas cette structure et subit vite une

    volution trimentionelle en structure

    secondaire , tertiaire, quaternaire

    Conduisant une conformation spatiale bien

    dfinit :PROTEINE NATIVE

  • A / HELICE :

    -structure en btonnet

    -La chaine polypeptidique enroule forme la partie interne du btonnet et les chaines latrales se disposent lexterieur en un arrangement hlicodal

    -lhlice est stabilise par des liaisons hydrognes entre les groupes NH et CO de la chaine principale le groupe CO de chaque AA est li par liaison hydrogne au groupement NH de lAA qui est situ 4 rsidu plus loin dans la squence linaire ( la liaison H est de 2,8A de long)

    -chaque rsidu est dispos / au suivant selon une translation de 1,5A le long de laxe de lhelice et une rotation de 100 ce qui donne 3,6 rsidus /spire

    -le pas de lhelice est de 5,4A (Pr. Globulaire) et de 5,1A(Pr. Fibreuse)

    -tous les grp CO sont orient presque paralllement vers lavantde la squence et tous les grp NH sont orients vers lamont

  • B/ feuillet ou pliss:

    -la chaine polypeptidique est tire au lieu

    detre troitement enroule comme dans lhlice

    -la distance axiale entre AA adjacent est de

    3,5A et non 1,5A comme dans lhlice

    -la priodicit est de 7A

    -il est stabilis par des liaisons hydrogne entre

    les gprt CO et NH de diffrentes chaines ou de

    de diffrente section de mme chaine

    polypeptidique

    -on a 2 types suivant le paralllisme et

    lantiparallelisme des chaines

  • Rsultat de lassemblage

    des formes lmentaires

    de type ou

    selon les trois

    directions et

    par le pliage

    des chaines

  • Le tout est stabilis par des interactions de type

    non covalentes

    (liaison ionique,

    hydrogne,

    de vanderwaals)

    et des ponts

    disulfures

  • On a quatre types de motifs:

    * le tout

    * le tout

    * l /

    * l +

  • Cest la disposition des chaines tertiaires en sous units identique les unes par rapport aux autres: les

    protomres constituent les oligomres.

    Ils sont stabilises par des liaisons ioniques,

    dhydrogne, de kausmann, et des forces de van der waals

    Ce nest pas une organisation immuable cest un tat dquilibre entre lassociation et la dissociation partielle des protomres

    Ltat dquilibre est sous laction des facteurs extrieurs appels facteurs allostriques il ya transition entre la forme relche ou R inactive et la

    forme tendue ou T active