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AMMINOACIDI AMMINOACIDI E E

PROTEINEPROTEINE

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AMMINOACIDIAMMINOACIDI

Gli amminoacidi sono composti organici composti da atomi di

carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto e in alcuni casi anche da

altri elementi come lo zolfo.

Gli amminoacidi sono le unità strutturali di cui sono

composte le proteine.

Nelle proteine sono stati identificati 20 amminoacidi che

rappresentano gli amminoacidi base.

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STRUTTURA degli amminoacidiSTRUTTURA degli amminoacidi

COOH

C H

R

H2 N

•

Sono caratterizzati dalla

presenza di due gruppi funzionali diversi, un gruppo amminico –NH2

e un gruppo carbossilico –COOH e un radicale indicato con R che è

detto catena laterale e che li differenzia.

•

Gli amminoacidi presenti nelle proteine sono α-amminoacidi poiché il gruppo amminico è

legato al carbonio subito adiacente al carbonio

carbossilico.

Gruppo amminico

Gruppo carbossilico

Catena laterale

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•

Tutti gli amminoacidi (eccetto al glicina

in cui R = H) hanno almeno un atomo di C chirale.

Esistono quindi due stereoisomeri nominati D e L

SERIE D ed L degli amminoacidiSERIE D ed L degli amminoacidi

Il gruppo –NH2

è a sinistraIl gruppo –NH2

è a destra

COOH

C HH2 N

CH3

COOH

CH NH2

CH3

L-Alanina D-Alanina

5Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli

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PROPRIETAPROPRIETA’’

ACIDOACIDO--BASE degli amminoacidiBASE degli amminoacidi

•

Gli amminoacidi sono composti anfoteri quindi la loro carica dipende dal pH della soluzione in cui essi sono presenti.

•

La carica complessiva dell’amminoacido può essere positiva, negativa o neutra e dipende anche dalla natura della catena laterale.

•

Per ciascun amminoacido esiste un valore di pH per cui la molecola è

neutra, tale valore è

detto PUNTO ISOLELETTRICO.

COOH

C HH3 N+

CH3

COO-

C HH3 N+

CH3

COO-

C HH2 N

CH3

pH crescente

- H+ - H+

pH = pIpH = pI

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STRUTTURA dei 20 amminoacidiSTRUTTURA dei 20 amminoacidi

•

I 20 amminoacidi naturali si distinguono in base alle

caratteristiche della catena laterale R:

• gruppi alifatici (non polari)• gruppi aromatici• gruppi polari (non carichi)• gruppi basici• gruppi acidi

• Ogni amminoacido viene indicato con una lettera.

•

Esistono amminoacidi diversi che derivano da modificazioni chimiche di alcuni dei 20 amminoacidi.

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STRUTTURA dei 20 amminoacidiSTRUTTURA dei 20 amminoacidi

Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli

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LEGAME PEPTIDICOLEGAME PEPTIDICO

•

Gli amminoacidi si legano tra loro con un legame tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico dell’altro amminoacido.

CC

O

H2 N

R1

OH

H

CC

O

H2 N

R2

OH

H

+

CC

O

H2 N

R1

H

CC

O

N

R2

OH

H

Hlegame peptidicolegame peptidico

- H2 O

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LEGAME PEPTIDICOLEGAME PEPTIDICO

Catena polipeptidica

Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli

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CARATTERISTICHE del legame peptidicoCARATTERISTICHE del legame peptidico

•

Ha caratteristiche rigide e planari e quindi i gruppi non possono ruotare intorno ad esso.

Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli

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PROTEINE E PEPTIDIPROTEINE E PEPTIDI

•

I peptidi e le proteine sono polimeri di amminoacidi legati tra loro da legame peptidico.

Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli

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FUNZIONI delle proteineFUNZIONI delle proteine

•

La parola proteina

deriva dal greco proteios

che significa “di primaria importanza”. Le proteine sono i più

importanti composti nell’organismo.

• La funzione delle proteine si svolge:

nella regolazione dei processi metabolici

nella catalisi di reazioni biochimiche

nel trasporto di ossigeno

nella difesa dell’organismo contro le infezioni

nella trasmissione di impulsi

nell’attività

muscolare

ormoni

enzimi

emoglobina

anticorpi

nervi

contrazione

Tratto da: G.I. Sackheim, D.D. Lehman, Chimica per le scienze biomediche, EdiSES

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STRUTTURA delle proteineSTRUTTURA delle proteine

•

STRUTTURA PRIMARIASTRUTTURA PRIMARIA

⇒

rappresenta il numero e la sequenza di amminoacidi presenti nella proteina.

•

STRUTTURA SECONDARIASTRUTTURA SECONDARIA

⇒

rappresenta il ripiegamento regolare e ripetitivo che assumono tratti della catena polipeptidica.

•

STRUTTURA TERZIARIASTRUTTURA TERZIARIA

⇒

rappresenta la conformazione tridimensionale complessiva assunta dalla catena polipeptidica.

•

STRUTTURA QUATERNARIASTRUTTURA QUATERNARIA

⇒

è

presente solo in quelle proteine che presentano più

catene polipeptidiche

(es.

Emoglobina) e rappresenta il modo in cui interagiscono le diverse subunità.

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STRUTTURA PRIMARIA delle proteineSTRUTTURA PRIMARIA delle proteine

E’

data dalla successione degli amminoacidi che costituiscono la

proteina

•

La struttura primaria di una proteina determina la sua struttura terziaria e quindi anche la sua funzione biologica.

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STRUTTURA SECONDARIA delle proteineSTRUTTURA SECONDARIA delle proteine

Ripiegamento che assumono tratti di catena polipeptidica

•Tale ripiegamento dipende dalle catene laterali degli amminoacidi e dalle loro interazioni.

I due tipi principali di struttura secondaria sono:

•• ll’’alfa (alfa (αα))--elicaelica

•• struttura a foglietto beta (struttura a foglietto beta (ββ))

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STRUTTURA SECONDARIA delle proteineSTRUTTURA SECONDARIA delle proteine

αα--elicaelica

Ripiegamento elicoidale (spirale) dello scheletro peptidico della proteina che viene stabilizzato da

legami idrogeno tra il

gruppo –NH-

di un legame

pepidico e il gruppo C=O del legame

peptidico

presente

quattro

residui più

avanti

nella

catena.

Tratto da: P. Champe, R. Harvey, D.R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Ed. Zanichellli

Struttura flessibile ed elastica (es. proteine

della lana e dei capelli)Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli

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STRUTTURA SECONDARIA delle proteineSTRUTTURA SECONDARIA delle proteine

foglietto foglietto ββ

Il foglietto beta è

costituito da una serie di filamenti beta adiacenti. In ogni filamento

beta i gruppi R degli amminoacidi sono proiettati perpendicolarmente al piano del legame peptidico con direzione alternativamente opposta. Più

filamenti beta

originati dal ripiegamento di tratti diversa della tessa catena della proteina o catene diverse si associano uno accanto all’altro

Struttura flessibile ma non elastica (es. proteine della seta)

Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli

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STRUTTURA SECONDARIA delle proteineSTRUTTURA SECONDARIA delle proteine

foglietto foglietto ββ

Tratto da: P. Champe, R. Harvey, D.R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Ed. Zanichellli

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STRUTTURA TERZIARIA delle proteineSTRUTTURA TERZIARIA delle proteine

Arrangiamento

spaziale

complessivo

degli

amminoacidi

di

una

singola catena polipeptidica

a formare

la sua

struttura

tridimensionale.

Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli

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STRUTTURA TERZIARIA delle proteineSTRUTTURA TERZIARIA delle proteine

Le strutture

terziare

sono

stabilizzate

da

molti

tipi di

legame

Tratto da: P. Champe, R. Harvey, D.R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Ed. Zanichellli

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STRUTTURA QUATERNARIA delle proteineSTRUTTURA QUATERNARIA delle proteine

La struttura

quaternaria

si

ha quando

la proteina

è

composta

da

più

catene polipeptidiche

ed è

rappresentata

delle

interazioni

non covalenti

che

esistono

tra

le diverse subunità

a formare

il

complesso

della

proteina.

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Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli

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Tipi di proteine:

••

proteine insolubili in ambiente acquoso proteine insolubili in ambiente acquoso ⇒⇒

fibrose fibrose (es. collagene)(es. collagene)

••

proteine solubili in ambiente acquoso proteine solubili in ambiente acquoso ⇒⇒

globulari globulari (es. emoglobina)(es. emoglobina)