Metabolismul proteinelor

Metabolismul proteinelor

Hrana zilnică trebuie să conţină un minim de proteine necesare pt sinteza de hormoni şi enzime,pentru înlocuirea proteinelor tisulare din muşchi,epiteliile cutanate,intestinale etc.şi proteinele plasmatice distruse.

Produşii de catabolism ai proteinelor îl constituie amoniacul,ureea şi alte substanţe ce rezultă din metabolismul aa şi care sunt eliminaţi îndeosebi pe cale renală şi în mică măsură prin tractul digestiv.

Bilanţul azotat al organismului

= raportul dintre cantitatea de azot ingerată şi cantitatea de azot excretată din organism prin urină, fecale.

se exprimă în g/24 ore. sunt de 3 tipuri: echilibrat - Ningerat = Nexcretat; pozitiv – cantitatea de N ingerat > N eliminat

(specific pentru organisme în creştere, femeile însărcinate, lactaţie,convalescenţă);

negativ – cantitatea de N ingerat< N eliminat. Bilanţul azotat al organismului negativ se întîlneşte la

persoanele de vârsta a treia, inaniţie, imobilizare,exces de glicocorticoizi.

Aportul alimentar de proteine la adult trebuie să menţină echilibrul azotat.

Cantitate de proteine care poate să menţină echilibrul azotat este influenţat de :

1.Prezenţa glucidelor şi lipidelor în raţia alimentară

-Înlocuiesc proteinele ca material energetic

2. Valoarea biologică a proteinelor Valoarea biologică mare o posedă proteinele ce au o componenţă

structurală mai apropiată de cea a proteinelor umane şi care pot fi hidrolizate complet în tractul gastrointestinal.

Valoarea biologică a proteinelor alimentare este determinată de 2 factori:

1.Aa ce întră în componenţa lor - de cantitatea aa esenţiali- aa care nu se sintetizează în celulele organismului ( 8 aa: valină, leucină, izoleucină, lizină, metionină, treonină, triptofan, fenilalanina).

2.capacitatea organismului de a asimila aa proteinei date.

Când un aa esenţial lipseşte din hrană,organismul catabolizează proteinele proprii până când se eliberează o cantitate suficientă din aa respectiv.

Necesarul zilnic de proteine este de 56g proteine/zi la un adult de 70kg.

Dacă nu este asigurată o cantitate adecvată de proteine apare o deficienţă de aa esenţiali.

Organismul va degrada proteinele din ficat,splină, muschi determinând apariţia unor semne clinice de deficienţă proteică ca în boala Kwashiorkor.

Semnele clinice caracteristice bolii sunt încetarea creşterii, edeme hipoproteice, retardare mintală,anemie,degenerescenţă grăsoasă a ficatului.

Spre deosebire de glucide, ce se acumulează în muşchi şi ficat, sau lipide, ce se depun în ţesutul adipos, proteinele şi aminoacizi nu depozitează.

Aminoacizi proveniţi din alimente se adaugă şi se amestecă cu ceilalţi aminoacizi liberi existenţi în organism şi pot fi utilizaţi atnci când este necesar constituind capitalul (pool-ul) metabolic al aminoacizilor.

Majoritatea proteinelor în organism sunt sintetizate şi apoi degradate constant .

În condiţii normale cantitatea de proteine din organism rămâne constantă deoarece rata sintezei asigură pierderile suferite .

Acest proces este denumit turn-over proteinelor şi conduce la hidroliza şi resinteza a 300-400g de proteine/zi.

Rata de degradare a proteinelor se exprimă prin timpul de înjumătăţire (T1/2), ce diferă de la un organ la altul(reprezintă durata după care jumătate din cantitatea proteinei date se reînoieşte).

De exemplu enzimele digestive,proteinele plasmatice sunt rapid degradate având un timp de înjumătăţire măsurat în ore sau zile.

Proteinele structurale precum colagenul sunt mai metabolic mai stabile cu un timp de înjumătăţire de luni sau ani.

METABOLISMUL AMINOACIZILOR

MEDIU ORGANISM

proteine din

alimente Biosinteză

Proteine

AMINO ACIZI

Compusi azotati

ScheletulDe carbon

Urea

Degradare (necesară)

1 2 3

a

b

PurinePirimidinePorfirine

c c

folosit pt energie

piruvatα-ketoglutaratsuccinil-CoAfumaratoxaloacetat

acetoacetatacetil CoA

(glucogenic)(ketogenic)

Digestia şi absorbţia proteinelor

Majoritatea compuşilor cu azot ingeraţi de om sunt proteine.

Atunci când discutăm digestia proteinelor, implicit discutăm şi digestia compuşilor cu azot.

Moleculele proteice intacte nu pot fi absorbite ca atare prin tractul gastro-intestinal la animalele adulte, decât în cazuri excepţionale şi foarte rare.

Pentru a putea fi absorbite proteinele sunt hidrolizate la structuri cu molecule mai mici de aminoacizi sau peptide mici.

Cu toate că proteinele au structuri complexe, ele sunt formate de un număr redus de aminoacizi (cca. 20) diferiţi, legaţi între ei prin legături peptidice.

Legătura peptidică se rupe uşor conducând la un amestec de aminoacizi liberi.

Teoretic, o singură enzimă specifică poate asigura scindarea legăturilor peptidice şi deci digestia proteinelor.

În realitate situaţia este mai complexă, deoarece enzimele digestive prezintă a mare specificitate pentru localizarea respectivei polipeptide, localizarea punctului de hidroliză şi natura aminoacizilor, care intervin în legătura peptidică respectivă.

Cu toate că în alimentaţie există în mod obişnuit milioane de proteine, ele pot fi digerate de un număr redus de enzime proteolitice, ce pot fi clasificate în 2 mari grupe: exopeptidaze şi endopeptidaze. Exopeptidazele -au rolul de a îndepărta un aminoacid de la capătul lanţului prin

hidroliza unei legături peptidice -se obţine un aminoacid şi o polipeptidă cu un aminoacid mai

puţin în moleculă.- exemplu: carboxipeptidaza aminopeptidaza dipeptidaza tripeptidaza

Endopeptidazele -au rolul de a hidroliza în general legături peptidice din interiorul

lanţului-rezultă lanţuri polipeptidice mai mici. exemplu: pepsina, (pH 1.5 – 2.5) – legătura peptidică derivată de la Tyr,

Phe,legătura peptidică intre Leu and Glu tripsina, (pH 7.5 – 8.5) – legătura peptidică Lys și Arg chimotripsina, (pH 7.5 – 8.5) – legătura peptidică Phe a Tyr elastina.

Digestia în stomac

Pepsina este sintetizată şi secretată de către celulele principale ale mucoasei gastrice în forma sa inactivă – pepsinogenul.

În mediul acid al sucului gastric, pepsinogenul este activat atât prin proteoliza limitată, cât şi autocatalitic, de către pepsină.

În calitate de substrat pentru pepsină servesc proteinele native alimentare sau denaturate la fierbere.

Pepsina este o endopeptidază- atacă specific legăturile peptidice la care participă, prin grupele aminice, aminoacizii aromatici şi

în măsură mai mică metionina, leucina.

Se consideră că pepsina produce un efect pronunţat asupra proteinelor denaturate, ce conţin grupe SH libere.

Digestia în intestin

Proteoliza în intestin este asigurată de sucul pancreatic ce conţine endo- şi exopeptidaze în forme active.

Tripsinogenul este convertit în tripsină prin detaşarea de la capătul N-terminal al unui hexapeptid.

Procesul are loc sub acţiunea enterokinazei intestinale, cât şi autocatalitic (efectul enterokinazei de 2000 de ori mai pronunţat).

Tripsina hidrolizeză legăturile peptidice la care participă , cu grupare CO,aminoacizii – arginină şi lizină.

Chimotripsina se secretează în forma inactivă – chimotripsinogenul, activatori servind tripsina , ce detaşează două peptide de la lanţul compus din 245 aminoacizi, cu instituirea unei conformaţii active ce posedă legături disulfidice încrucişate.

Enzima are o specificitate mai amplă, hidrolizeză legăturile peptidice formate de grupa carboxilică, a Phe, Tyr, Trp.

Tripsina coagulează sângele.

Elastaza se obţine din proelastază, catalizează desfacerea legăturilor formate de aminoacizi hidrofobi relativ mici – glicina, alanina, serina, e activată de tripsină.

Carboxipeptidaza – A este o enzimă ce conţine Zn, scindează aminoacizii aromatici mai intensiv, începând de la capătul C-terminal, decât cei alifatici.

Este sintetizată în pancreas sub formă de procarboxipeptidază, activată sub influenţa tripsinei.

Carboxipeptidaza – B acţionează asupra peptidelor, având la capătul C-terminal resturi de Arg şi Lys.

Definitivarea hidrolizei se soldeză prin implicarea enzimelor din intestinul subţire.

Aminopeptidazele – leucin aminopeptidaza – posedă o specificitate N-terminală a peptidelor.

O enzimă deosebit de importantă pentru laboratorul clinic =LAP (leucinaminopeptidaza).

Nivelul acestei enzime creşte mult şi specific în afecţiunile căilor biliare, dar rămâne nemodificat în leziunile parenchimului hepatic.

Deasemenea are valoare în diagnosticul diferenţial al icterului mecanic faţă de cel hepatocelular şi cel hemolitic.

În ultimele 2 forme de icter, nivelul rămâne cel normal.

Alanin aminopeptidaza e specifică la capătul N-terminal al alaninei.

Dipeptidazele – glicil-glicin dipeptidază. Prolinaza scindează legăturile peptidice, cu participarea

grupei COOH a prolinei. Prolidaza – cu participarea grupei NH a prolinei.

Digestia şi absorbţia proteinelor

Absorbţia aminoacizilor Are loc la nivelul intestinului subţire, fiind un proces

activ cu solicitări de energie, analog cu transportul glucozei şi dependent de Na+.

Sângele portal îi transportă la ficat, unde iau parte la sinteza proteinelor proprii şi serice.

Restul aminoacizilor din fond este distribuit prin circulaţia sistemică celorlalte ţesuturi.

Absorbţia aminoacizilor prin difuzie este limitată.

Transportul este mediat de proteine specializate – translocaze.

Există câteva translocaze de grup ce transportă aminoacizii cu o structură analoagă:

pentru -aminoacizi neutri cu molecule mici;

-aminoacizi neutri cu molecule mari;

-aminoacizi bazici şi cisteină

-aminoacizi cu caracter acid

- prolina,hidroxiprolină şi glicină

Translocazele în multe privinţe seamănă cu enzimele: posedă fenomenul de saturare cu substrat sunt sensibile la acţiunea unor inhibitori

Sunt transportaţi numai aa cu configuraţie L

Schema degradării proteinelor

utilizati in biosinteza proteinelor

catabolizati

intestin subtireunde sunt

: N- aminoacidpeptidaza, C- aminoacidpeptidazaexopeptidaze

endopeptidaze: pepsina, tripsina, chimotripsina

utilizati in biosinteza proteinelor

catabolizatitesut enterohepatic - aminoacizii

Ficat

aminoacizi si oligopeptide

oligopetide

Proteine alimentare

Participă la formarea fondului metabolic comun al aa care vor fi utilizaţi pentru:

- sinteza proteinelor- sinteza glucidelor- sinteza lipidelor- sinteza hormonilor- sinteza de baze azotate purinice, pirimidinice- sinteza hemului- Sinteza neurotranslatorilor- Sinteza porfirinelor- Sinteza anserinei, carnozinei- Formarea aminelor biogene

Metabolismul intermediar al aminoacizilor

Aminoacizii sunt: substanţele cele mai importante ale metabolismului

azotului în organismele heterotrofe. servesc ca sursă de energie în special prin intermediul

oxidării scheletului hidrocarbonat.

Metabolismul aminoacizilor se găseşte într-o stare dinamică, la fel ca şi cel al hidraţilor de carbon şi al lipidelor.

Aminoacizi esențiali

Arginină* Histidină* Izoleucină Leucină Valină

Lizină Metionină Treonină Fenilalanină Triptofan

*Sunt necesari în perioadele de creştere şi/sau în diferite boli.

Aminoacizi neesențiali

Alanină Asparagină Aspartat Glutamat Glutamină

Glicină Prolină Serină Cisteină (pt Met*) Tirosină (pt Phe*)

*amino acizi esențiali

Se pot forma din -Cetoacizi prin transaminare

Metabolismul aminoacizilor include câteva probleme de interes medical:

sinteza şi degradarea proteinelor conversia scheletului hidrocarbonat al

aminoacizilor în intermediari amfibolici sinteza ureei formarea unor compuşi fiziologici activi

adrenalina, noradrenalina, DOPA, dopamina, serotonina, acidul-γ-aminobutiric sau GABA, tirozina, creatina, creatinina, nucleul heminic, bazele purinice.

Catabolismul N-aminoacidic

Cei cca 20 de aminoacizi care intră în structura proteinelor prezintă mecanisme: specifice comune de metabolizare

Căile comune de degradare se referă -grupărilor funcţionale, aminice şi carboxilice-catenelor ternare, care în aceste etape trec prin

transformări comune.

Principalele mecanisme generale de transformare ale aminoacizilor sunt: transaminarea decarboxilarea dezaminarea

C

O

R COO-

+ NH4+

dezaminare

transaminare C

O

R COO-

CH

NH2

R COO-

CH

NH2

R COO-

Decarboxilareoxidativă

CH2

NH3+

R CO2+

Reacțiile generale ale aminoacizilor

Transamination

HOOC CH2 CH COOH

NH2

+ HOOC CH2 CH2 C COOH

O

HOOC CH2 C COOH

O

+ CH COOH

NH2

HOOC CH2 CH2

Enzimele care catalizează acest tip de reacţii se numesc aminotransferaze sau transaminaze.

Cele mai multe transaminaze folosesc ca acceptor de grupare aminică, α-cetoglutaratul, fiind astfel specifice pentru substratul α-cetoglutarat-L-glutamat.

Specificitatea pentru donorul de grupări aminice este mai puţin strictă, decât cea pentru acceptorul de grupări aminice.

Totuşi, enzimele manifestă anumite preferinţe şi astfel anumiţi aminoacizi sunt transaminaţi mai rapid decât alţii.

De exemplu: aspartat transaminaza catalizează reacţia dintre acid aspartic şi acid α-cetoglutaric cu formare de acid oxalilacetic şi acid L-glutamic.

Această enzimă are activitate mai mare atunci când donorul de grupări aminice este acidul L-aspartic, dar poate fi folosită şi pentru alţi aminoacizi ca şi donori.

Ţesuturile animale mai conţin pe lângă aspartat-transaminază şi alte transaminze, ce folosesc tot α-cetoglutaratul ca acceptor de grupări aminice ca :

alanin-transaminaza leucin-transaminaza, tirozin-transaminaza

ce catalizează următoarele reacţii:

alanin_transaminaza

H3C C COOH

H3C CH COOH

HOOC CH2 CH2 CH COOH

NH2

+

O

O

C COOHHOOC CH2 CH2+

NH2

leucin_transaminaza

H3C CH CH2

CH3

COOHC

O

H3C CH CH2 CH

CH3

COOH

NH2

HOOC CH2 CH2 CH COOH

NH2

+

O

C COOHHOOC CH2 CH2+

tirozin_tranaminaza

HO CH2 C COOH

O

+ HOOC CH2 CH2 C COOH

O

+ CH COOH

NH2

HOOC CH2 CH2

NH2

CH2 CH COOHHO

Reacţiile de transaminare sunt uşor reversibile, ele se pot desfăşura în ambele direcţii.

Glutamatul, produsul final al majorităţii transaminărilor, cedează apoi gruparea aminică într-o serie de reacţii final, ce duc la formarea compuşilor azotaţi de excreţie.

Transaminazele se găsesc în: - mitocondrii

- citosolul celulelor eucariote

La mamifere, aspartat transaminaza din citosol catalizează reacţiile de transaminare a diferiţilor aminoacizi cu formarea glutamatului.

Glutamatul format intră apoi în matricea mitocondrială, printr-un sistem specific de transport prin membrană.

Aici, glutamatul este fie dezaminat direct, fie cedează gruparea aminică oxalilacetatului, într-o reacţie catalizată de aspartat transaminaza mitocondrială, cu formarea aspartatului, donorul imediat de grupări aminice în sinteza ureei.

Formele active metabolic ale vitaminei B6

Transaminazele au drept coenzimă piridoxalfosfatul, care poate fixa aminoacidul formând o cetimină sau baza Schiff, cu următoarea structură:

N

C

CH2 O

N

C

P

H

COOH

O-

O-

HO

H3C

R

O

Hidrogenul de la C-α este eliberat ca proton, ceea ce conduce la restructurarea moleculei, cu deplasarea dublei legături şi a centrului nucleofil la C unde se fixează protonul.

Acest produs este tot o bază Schiff, care prin hidroliză eliberează un cetoacid şi piridoxalfosfatul, care reintră într-un nou ciclu de reacţii.

Procesul are loc în felul următor:

N

C

CH2 O

N

C

P

H

COOH

O-

O-

HO

H3C

R

O O

R

H3C

HO

N

C

CH2 O

N

C

P

COOH

O-

O-

H+

HO

H3C

R

O

C COOH

N

N

CH

CH2 O P O-

O-

C COOH

N

N

CH2

CH2 O P O-

O-

O

R

H3C

HO H2O

R C COOH

O

HO

H3C

O

NH2

N

CH2

CH2 O P O-

O-

Piridoxal-fosfatul, legat foarte strâns, dar nu covalent de proteina enzimatică este transportorul de grupări aminice.

În cursul ciclului său catalitic el suferă tranziţii reversibile între forma sa liberă de aldehidă (piridoxal-fosfatul) şi forma sa aminată (piridoamin-fosfatul).

Schema completă cu cei doi timpi ai procesului de transaminare este următoarea:

1

2

piridoxamin__fosfat_enzima

aldimina cetimina

piridoxal_fosfat_enzima

O

E CH2 NH2 + R1 C COOH

H2O

H2O

E

CH2

N

R1 C COOH

E

HC

N

R1 CH COOH

H2O

H2O

H

E C O+R1 CH COOH

NH2

piridoxal_fosfat__enzima

cetimina aldimina

piridoxamin_fosfat__enzima

CH OE+

NH2

COOHR2 CH

H2O

H2O

E

CH

N

COOHR2 CH

E

CH2

N

R2 C COOH

H2O

H2OE CH2 NH2+

O

R2 C COOH

Piridoxal-fosfatul format poate să reintre într-un nou ciclu de transformări.

Reacţia de transaminare este un exemplu de dublă dislocare, cu cinetica ping-pong corepsunzătoare.

În enzima liberă, piridoxal-fosfatul se leagă de proteina enzimatică nu numai prin azotul din ciclu, ci şi prin formarea unei baze Schiff cu gruparea ε-amino a unei lizine din proteină.

Aminoacidul substrat dislocă gruparea lizil-ε-amino din legătura cu piridoxal-fosfatul, formând o aldimină substrat-piridoxal fosfat.

Acidul glutamic, drept colector universal de grupări aminice joacă un rol central în metabolismul aminoacizilor din două puncte de vedere.

Acesta- poate prelua direct sau indirect grupările aminice de la majoritatea aminoacizilor

-poate regenera, prin dezaminarea oxidativă acidul α-cetoglutaric, care devine apt să accepte grupările aminice.

Exemplu:

glutamat dehidrogenazatransaminaza

NH3 + H+ +NADH

H2O+ NAD+cetoacid glutamat

alfa_cetoglutarataminoacid

Importanța clinică a transaminazelor

ALT

Alanin aminotransferază ( ALT)(glutamic piruvat transaminază– GPT)

Aspartat amino transferază AST(glutamic oxalacetic transaminază– GOT)

Alaninaminotransferaza (ALAT sau GPT- glutamic piruvat transaminază)

Aspartataminotransferaza (ASAT sau GOT – glutamic-oxaloacetic transaminază)

Creşterea nivelului seric al lor este din cauza leziunilor celulare la nivelul ţesutului afectat (sindrom de citoliză a ţesuturilor în care se află aceste enzimă)

ALAT – se află în faza solubilă a celulei şi în concentraţie mult mai mari în hepatocite (raportul nivelul hepatic/nivelul extrahepatic: 10/1)

ASAT – ficat, inimă,muşchii sceletici (raportul nivelul hepatic/nivelul extrahepatic: 1/1)

ALAT: hepatita infecţioasă hepatite antiicterice - perioada de incubare; hepatopatie toxică hepatita cronică în ciroza ficatului şi icterul mecanic cresc puţin

ASAT: ↑ infarct miocardic în 95%; ↑raportului DE RITTIS (GOT/GPT, normă 1,33) ↑ activ. sale apare peste 4-6 ore, manifestându-se celor 24-

36 ore; după 3-7 zile => activitate atinge valori normale.

Dezaminarea oxidativă

Glutamatul format sub acţiunea transaminazelor poate fi rapid dezaminat oxidativ sub acţiunea glutamat dehidrogenazei, o piridin-enzimă prezentă atât în citosol, cât şi în mitocondriile hepatocitului.

HOOC CH2 CH2 CH

NH2

COOH+ NAD+(NADP+) + H2O HOOC CH2 CH2 COOHC

O

+ NH4+

+ NADH (NADPH)

Grupările aminice colectate de la diferiţi aminoacizi de către glutamat sunt descărcate sub formă de ioni de NH4+ .

În această reacţie are loc şi o dehidrogenare. Se presupune că dehidrogenarea glutamatului are loc în

două etape: în prima etapă se formează α-iminoglutaratul, care în a 2-etapă este hidrolizat la cetoacid.

HOOC CH2 CH2 CH

NH2

COOH+

NAD+

HOOC CH2 CH2 COOHC

NH

+ NADH + H+

C

NH

COOHHOOC CH2 CH2

+ H2O HOOC CH2 CH2 COOHC

O

+NH3

Enzima care catalizează această reacţie se numeşte L-glutamat dehidrogenaza.

-poate folosi ca acceptor de electroni atât NAD+ cât şi NADP+, preferat fiind NAD+

NADH –ul format este oxidat în lanţul transportor de electroni.

- are un rol cheie în dezaminarea aminoacizilor-enzimă allosterică- înhibată -ATP -GTP -NADH -stimulată - ADP -GDP.

Multe organisme conţin aminoacid oxidaze flavin-dependente, care şi ele catalizează dezaminarea oxidativă a aminoacizilor.

L-aminoacid oxidaza este specifică pentru dezaminarea L-aminoacizilor şi catalizează reacţia:

L- aminoacid + H2O + E- FMN cetoacid + NH3 + E_FMNH2

L-aminoacidoxidaza are ca grupare prostetică FMN strâns legată de proteina enzimatică.

Se găseşte în reticulul endoplasmatic - ficat -rinichi.

D-aminoacidoxidaza, prezentă în ficat şi rinichi, care oxideaza D-aminoacizii la α-cetoacizii corespunzători.

D- aminoacid + H2O + E- FAD cetoacid + NH3 + E_FADH2

Rolul D-aminoacidoxidazei este de a iniţia degradarea D-aminoacizii proveniţi din degradarea enzimatică a peptidoglicanilor din pereţii celulari ai bacteriilor intestinale, care conţin acid D-glutamic şi alţi D-aminoacizi.

Formele reduse al L- şi D-aminoacidoxidazelor pot reacţiona direct cu O2 formând H2O2 şi regenerând enzimele sub forma lor oxidată.

E_FMNH2 + O2 E_FMN + H2O2

E_FADH2 + O2 E_FAD + H2O2

Apa oxigenată formată este descompusă de catalază la apă şi oxigen molecular.

În celulele eucariote, L-şi D-aminoacidoxidazele precum şi uratoxidaza sunt localizate în microcorpi.

Tot în aceste organite se găseşte şi catalza. Din acest motiv organitele repective se mai

numesc şi peroxizomi.

H2O2 H2O + 1/2O2

Decarboxilarea aminoacizilor

Un alt mecanism de degradare a aminoacizilor îl constituie decarboxilarea sub acţiunea aminoacid-decarboxilazelor, a căror coenzimă este piridoxal-fosfatul.

În urma procesului de decarboxilare se formează aminele primare corespunzătoare, numite şi amine biogene.

aminoaciddecarboxilaza

CO2

CH2 NH2R

COOH

R CH NH2

Pentru ca reacţia să aibă loc, şi în acest se formează o bază Schiff între aminoacid şi piridoxal-fosfat.

Deplasările electronilor spre N piridinic labilizează legătura dintre Cα şi gruparea carboxilică.

Are loc eliberarea unei molecule de CO2 urmată de hidroliza bazei Schiff astfel rezultate.

Din hidroliză rezultă piridoxalfosfatul şi se pune în libertate amina respectivă.

Mecanismul reacţiei este următorul:

+HN

CH

O-

CH3

P CH2O

OH

HO

O

O

+R CH2 CH

NH2

COOH

O

HO P CH2O

OH

N

C

O-

CH3H+

N+

HH

CH CO-

OCH2R

H

HN

C

O-

CH3

P CH2O

OH

HO

O

R

NH

C HCH2

..

CO2

R CH2 CH

H NH

N

C

O-

CH3

P CH2O

OH

HO

O

2

++

O

HO P CH2O

OH

N

CH

OH

CH3

O

+R CH2 CH2 NH3

+

Exemple de reacţii de decarboxilare:

N

N

CH2 CH NH2

H

COOHCO2 H

N

N

CH2 CH NH22

histidina histamina

hidroxilaza

serotonina

HN

CH2 CH2 NH2HO

CO2

HO

N

CH2 CH COOH

NH2

H

O2

HN

CH2 CH COOH

NH2

Din decarboxilarea histidinei →histamina(vasodilatator, ↑ secreţia HCl participă în

reacţiile de sensibilizare şi desensibilizare a organismului). triptofanului →5-hidroxitriptofanului→ serotonina mediator

chimic,vasoconstrictor (reglarea TA,t corpului este mediator al SNC, tirozinei →tiramina (cu rol de hormoni tisulari) Din decarboxilarea treoninei →propanolamina cisteinei→ cisteamina acidului aspartic→ β-alanina, care intră în structura cobalaminei şi CoA.

Din decarboxilarea acidului glutamic se formează acidul γ-aminobutiric, important neurotrasmiţător de tip inhibitor.

Fixarea lor pe membrana postsinaptică creşte permeabilitatea pt.ionul de Cl determinând hiperpolarizarea acesteia.

Din decarboxilarea aminoacizilor bazici ca: lizina, ornitina, arginina rezultă cadaverina, putresceina, care sunt produşi de putrefacţie.