www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

1

Sadržaj Fino usitnjene barene kobasice ........................................................................................................... 1

TEHNOLOŠKI POSTUPAK IZRADE FINO USITNJENIH BARENIH KOBASICA ....................................... 2

TEHNOLOŠKE GREŠKE U PROIZVODNJI FINO USITNJENIH BARENIH KOBASICA ............................. 5

Formiranje mesne emulzije ............................................................................................................. 7

Meso kao sirovina u proizvodnji kobasica ..................................................................................... 11

SASTAV I GRAĐA MIŠIĆNOG TKIVA ............................................................................................... 13

SASTAV I GRAĐA VEZIVNOTKIVNIH PROTEINA ............................................................................. 16

MASNO TKIVO ............................................................................................................................... 19

SPOSOBNOST MESA DA VEŽE VODU ............................................................................................. 20

Uticaj nekih faktora na SVV i bubrenje ......................................................................................... 22

EMULGUJUĆA I DRUGA FUNKCIONALNA SVOJSTVA PROTEINA MIŠIĆA ....................................... 24

Literatura ....................................................................................................................................... 25

Fino usitnjene barene kobasice . Autor: Biljana Pešović, dipl. ing. Mentor: prof. dr Ljiljana Petrović . Fino usitnjene barene kobasice su prema članu 69. Pravilnika o kvalitetu i drugim zahtevima za proizvode od mesa, proizvodi dobijeni od različitih vrsta mesa, masnog i vezivnog tkiva, a mogu im se dodati voda, kuhinjska so, zamena za so, aditivi, začini, ekstrakti začina, ugljeni hidrati, proteinski proizvodi, vlakna i namirnice čiji nadev je fino usitnjen, bez vidljivih komada mesa, masnog i vezivnog tkiva (Sl. list SCG, br. 33/2004).

Fino usitnjene barene kobasice (član 69. Pravilnika o kvalitetu i drugim zahtevima za proizvode od mesa) se proizvode i stavljavu u promet kao hrenovka, frankfurter, parizer i bela kobasica, a mogu da se proizvode i druge vrste srodnih proizvoda (Sl. list SCG, br. 33/2004).

Fino usitnjene barene kobasice moraju da ispunjavaju sledeće zahteve (član 70. Pravilnika o kvalitetu i drugim zahtevima za proizvode od mesa):

• da su jedre i sočne i da pod lakim pritiskom ne otpuštaju tečnost; • da su po površini smeđe-crvene boje, ako su proizvodi napunjeni u prirodne ili

kolagene omotače i bez oštećenja, većih nabora i deformacija;

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

2

• da je nadev ujednačene ružičaste boje, osim proizvoda u čijoj proizvodnji se ne upotrebljavaju nitriti i nitrati;

• da omotač kod kobasica čvrsto prileže uz nadev i da se kod proizvoda u prirodnim ili kolagenim omotačima prilikom prelamanja kobasice ne odvaja od nadeva (Sl. list SCG, br. 33/2004).

Sadržaj proteina mesa u proizvodu ne sme biti manji od 10% (parizer i bela kobasica), odnosno 11% (hrenovka i frankfurter), a relativni sadržaj proteina vezivnog tkiva u proteinima mesa ne sme biti veći od 20% (čl. 71, čl. 72, čl.73. i čl. 74. Pravilnika o kvalitetu i drugim zahtevima za proizvode od mesa Sl. list SCG, br. 33/2004).

Druge vrste srodnih proizvoda (član 75. Pravilnika o kvalitetu i drugim zahtevima za proizvode od mesa) proizvode se od različitih vrsta mesa, masnog i vezivnog tkiva, kao i mehanički otkoštenog mesa, a mogu im se dodati voda, kuhinjska so, zamena za so, aditivi,začini, ekstrakti začina, ugljeni hidrati, belančevinasti proizvodi, vlakna i namirnice (Sl. list SCG, br. 33/2004).

Sadržaj proteina mesa u proizvodu ne sme biti manji od 10%, a relativni sadržaj proteina vezivnog tkiva u proteinima mesa ne sme biti veći od 25%. Sadržaj ukupnih proteina proizvodu proizvedenom sa dodatkom belančevinastih proizvoda ne sme biti manji od 10%, a relativni sadržaj proteina vezivnog tkiva u ukupnim proteinima ne sme biti veći od 25% (član 75. Pravilnika o kvalitetu i drugim zahtevima za proizvode od mesa Sl. list SCG, br. 33/2004) .

TEHNOLOŠKI POSTUPAK IZRADE FINO USITNJENIH BARENIH KOBASICA

SLIKA 2.7. Tehnološka šema procesa proizvodnje fino usitnjenih barenih kobasica

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

3

Izbor osnovnih sastojaka, u prvom redu mesa, a zatim i masnog tkiva, najvažniji je početni zadatak, koji opredeljuje dalji tok tehnološkog postupka izrade fino usitnjenih barenih kobasica (Petrović Ljiljana, 2000).

Pri izboru osnovnih sirovina, čak iako je ona standardizovana, treba imati u vidu neke postulate proizašle iz iskustva. Tako, ako se pri komponovanju recapture koristi isključivo leđna slanina (čvrsto mason tkivo - ČMT), onda uvek treba umanjiti prethodno izračunatu količinu za cca 3%, jer se inače ne postiže sigurnost za održavanje granične vrednosti mast : proteini, jer leđna slanina sadrži više masti od mešane (kombinacija ČMT i MMT) sa svih regija (Petrović Ljiljana 2000).

Pri izboru mesa, pored sadržaja proteina u njemu, pažnju treba obratiti i na činjenicu da li ono potiče od mlađih ili starijih životinja, jer meso mlađih životinja ima bolju SVV i bubrenja. U odnosu na konačni kvalitet i ukus gotovo da nema razlike između upotrebe svinjskog i goveđeg mesa istih svojstava, s tim što treba računati na tamniju boju preseka kobasica pri korišćenju samo goveđeg mesa, a tada prednost treba dati mesu prednje četvrti. Naravno da pri izboru sirovina za izradu mesnog testa posebnu pažnju treba posvetiti tehnološkom kvalitetu mesa i za izradu mesnog testa svakako izbegavati upotrebu BMV i TČS mesa (Thalhammer, 1995; Petrović Ljiljana 2000).

Kao što se vidi sa slike 2.7, proces proizvodnje fino usitnjenih barenih kobasica započinje izborom i klasiranjem sirovina od kojih će se izraditi ova grupa proizvoda (Knežević Dragana, 2003).

Fino usitnjene barene kobasice se proizvode na konvencionalan način od ohlađenog i u još većoj meri od smrznutog mesa (Živković, 1986).

Nakon sečenja mesa u komade na ”Volfu” ili smrznutog mesa u drobilici, pa potom na ”Volfu” i usitnjavanja brzorotirajućim vakuum kuterima koji omogućavaju finu dezintegraciju mišićnih i vezivnotkivnih vlakana, što usled stvaranja perifernih lanaca povećava njihovu SVV, sledi izrada mesnog testa, a potom, uz dodatak masnog tkiva i mesne emulzije, čija je izrada opisana u poglavlju 2.2 (Gubić, 2005).

Pri izradi mesnih emulzija kuter treba puniti max. do 80% zapremine. U tom domenu je optimalno emulgovanje svakog kutera. Vreme kuterovanja ne bi trebalo prekomerno produžavati nakon dodavanja masnoće (Petrović Ljiljana 2000).

Sledeća operacija u proizvodnji fino usitnjenih barenih kobasica je operacija punjenja u prirodne ili veštačke omotače. Ovu operaciju treba obaviti tako da se omotači dobro ispune, nadev mora da prati omotač, a da se pri tome maksimalno spreči ulaz vazduha. Treba voditi računa o viskozitetu nadeva i pritiska pod kojim se masa ubacuje iz punilice u omotač, jer će tokom barenja kobasica svakako doći do bubrenja (povećanja volumena) nadeva. Zato se pri punjenju ovih kobasica koristi relativno manji pritisak u odnosu na ostale vrste kobasice (Joksimović, 1978).

Nakon punjenja, uvrtanja ili klipsiranja, odnosno vezivanja, kobasice se stavljaju na štapove koji su raspoređeni u odgovarajuće ramove, gde stoje određeno vreme radi ceđenja (Knežević, 2003).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

4

Sledeća, dosta značajna operacija je dimljenje i toplotna obrada. Ukoliko se kobasice pune u omotače propustljive za dim i vodenu paru, po pravilu se dime do zlatno-mrke boje. Pri ovoj vrsti dimljenja govori se o toplom dimljenju. Kod toplog dimljenja temperatura dima treba da bude 55-85ºC. Značajan uticaj na proces dimljenja igra vlažnost vazduha u komori za dimljenje. Ona bi trebalo da iznosi približno 65-75%. Ukoliko se održava niža vlažnost postoji opasnost, posebno za prirodne omotače, da se creva, pa i kobasice, previše isuše i da teško poprime željenu, lepu crveno-mrku ili zlatno-mrku boju od dima. Kod preniske vlažnosti može se dogoditi, uz veliki kalo, i da se kobasice suviše naboraju (Thalhammer, 1995; Petrović Ljiljana 2000).

Vlažna, somotasta površina creva lakše apsorbuje dim. Dimljenje intenzivnim dimom daje flekavu kobasicu, odnosno brzo dimljenje sa velikom koncentracijom dima, uzrokuje taloženje dima na ivici kobasice. Kod sporog dimljenja, malim koncentracijama dima, pak dim prodire duboko u kobasicu (Petrović Ljiljana, 2000).

Dimljenje uz veliku vlažnost vazduha daje visoku održivost boje, a uz nisku vlažnost kasnije gubljenje boje (Petrović Ljiljana, 2000).

Dimljenjem se postižu karakteristična senzorna svojstva i produžava održivost proizvoda od mesa. Dimljenje se obično kombinuje sa toplotnom obradom i tako pojačava njegovo konzervirajuće delovanje (Bem i Adamič, 1991).

Unutrašnja temperatura kobasica prlikom unošenja u komoru za dimljenje iznosi 16-21ºC. Tokom dimljenja temperatura poraste do 68-71ºC. Porast je približno 40ºC i obično je nužan jer je potrebno najmanje 10000 Btu za svakih 100lb kobasice koja se obrađuje. Efekat dimljenja je u zavisnosti od strujanja vazduha u komori za dimljenje. Što je veća brzina strujanja vazduha porast unutrašnje temperature kobasice će biti veći. Na efekat dimljenja manje više utiče i nivo vlažnosti u komori za dimljenje. Prilikom velike brzine strujanja vazduha (20m/s)praktično ne postoji razlika u dimljenju Hrenovke pri niskoj i visokoj vlažnosti vazduha. Pri nižim brzinama strujanja vazduha (10m/s) dimljenje Hrenovke je neznatno brže pri većoj vlažnosti (Wilson i sar.,1981).

Nakon dimljenja, fino usitnjene barene kobasice se bare, ili se samo bare (bez dimljenja). Termička obrada pasterizacijom - barenjem obavlja se u vlažnoj sredini temperature 70-80 ºC, u zavisnosti od dijametra kobasica. Barenjem proteini koagulišu i mekana mesna emulzija postaje čvrst kobasičarski proizvod (Petrović Liljana, 2000).

Uobičajena temperatura središta kobasice pri barenju je minimum 68 ºC u trajanju od 20 minuta, a leti i 70-72 ºC (Thalhammer, 1995; Petrović Ljiljana 2000).

Barenjem - pasterizacijom se uništi veliki broj vegetativnih oblika mikroorganizama i onesposobi za dalje razmnožavanje, međutim, temperature od 75 do 80 ºC nisu dovoljne da se unište svi mikroorganizmi (pre svega sporogeni), tako da barene kobasice imaju ograničen rok upotrebe i to pri skladištenju na temperaturama ispod 4ºC. Odživost se znatno produžava ako se kobasice pune u omotače propustljive za vodenu paru i dim (F-plus ili K-plus) (Petrović Liljana, 2000).

Nadev fino usitnjenih barenih kobasica (posle finog usitnjavanja i mešanja) kontaminiran je brojnom i raznovrsnom mikroflorom. Ukupan broj bakterija često dostiže 107/g. Termičkom obradom znatno se smanjuje broj prisutnih mikroogranizama, obično do 104/g, a često i na

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

5

manji od 10³/g, što zavisi od broja i vrste prisutnih mikroorganizama i režima termičke obrade (Bem i Adamič, 1991).

Posle dimljenja i barenja fino usitnjene barene kobasice se tuširaju hladnom vodom, a potom hlade u komori za hlađenje. Brzo hlađenje kobasica velikog promera obezbeđuje se slanim rastvorima, prskanjem ili potapanjem u 6%-tnom slanom rastvoru,koji je u osmotskoj ravnoteži sa kobasicama. Ovi rastvori dozvoljavaju niske temperature i brzo hlađenje fino usitnjenih barenih kobasica. Hrenovka veličine 10lb može biti hlađena do unutrašnje temperature od 4ºC za 7-8min. stvoreni osmotski balans sprečava izdvajanje soli iz kobasica i upijanje vode od strane istih (Wilson I sar.,1981).

U toku faze hlađenja, nakon termičke obrade, trebalo bi što pre proći kroz kritični raspon temperatura od 50 do 25 ºC u središtu kobasica (Petrović, 2000). U protivnom, zadržaće se u centru proizvoda, naročito širokog dijametra dugo vreme optimalna temperatura za razmnožavanje nepoželjnih mikroorganizama (Bem i Adamič, 1991). Poslednjih godina u svetu su učinjeni značajni napori u rešavanju ovih zahteva, a i kod nas je bilo nekih pokušaja (primenom tečnog CO2). Intenzivnim hlađenjem kobasica nakon termičke obrade održivost ovih kobasica može se produžiti sa više dana na više nedelja (Petrović Liljana, 2000).

Brzim hlađenjem fino usitnjenih barenih kobasica onemogućuje se isklijavanje spora Bacilliaceae,koje su preživele termičku obradu. Kobasice treba skladištiti u suvoj prostoriji, da bi se sprečilo razmnožavanje plesni na površini. U toku transporta traba izbegavati velika temperaturna kolebanja, zbog stvaranja kondenzata na površini (Bem i Adamič, 1991).

U fino usitnjenim barenim kobasicama nakon završene proizvodnje mogu se naći I neki predstavnici rodova Bacillus, Lactobacillus, termorezistentnije Microccaceae, Brochotrix thermospacta, Streptococcus faecalis i S. faecium. U proizvodima koji nisu dovoljno termički tretirani obično su prisutne i Enterobacteriaceae u većem broju od 10 ćelija/g proizvoda (Bem i Adamič, 1991).

Kvarenje fino usitnjenih barenih kobasica manifestuje se kao : gnjilež, kišeljenje, zelenkasto obojavanje, sluzavost površine i plesnivost (Bem i Adamič, 1991).

Zbog svega navedenog veoma je značajno da se nakon završenog toplog dimljenja intenzivira hlađenje kobasica (Gubić, 2005). .

TEHNOLOŠKE GREŠKE U PROIZVODNJI FINO USITNJENIH BARENIH KOBASICA

Pri ocenjivanju kvaliteta fino usitnjenih barenih kobasica, propisani su uslovi u pogledu:

• senzornih svojstava i • hemijskog sastava.

Odstupanja od traženih uslova u procesu proizvodnje i od specifičnih senzornih svojstava ogledaju se, pre svega, u pojavi tehnoloških grešaka fino usitnjenih barenih kobasica, ukoliko se osnovni principi proizvodnje ne poštuju.

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

6

Moguće najčešće greške kod izrađenih fino usitnjenih barenih kobasica i najčešće uzroke koji do toga dovode sistematizovala je Petrović Ljiljana (2000), prema brojnim podacima iz literature, na sledeći način:

Previše meka konzistencija

• Previsoka temperatura pri izradi mesnog testa (kuterovanju); • Predugo usitnjavanje pri velikoj brzini noževa; • Eventualno preveliki udeo masnoće; • Premnogo dodate vode; • Premalo proteina vezivnog tkiva.

Previše tvrda konzistencija

• Prevelik udeo krtog mesa; • Premalo dodate vode; • Prevelik udeo vezivnog tkiva; • Predugo usitnjavanje pod vakuumom i visok vakuum.

Izdvajanje želea i masti

• Premnogo dodate vode; • Prevelik udeo masnoće; • Izostao je dodatak fosfata ili je mala doza; • Premalo je dodato kuhinjske soli; • Tupi noževi kutera, prejako zagrevanje usled tupih noževa; • Prekomerno usitnjavanje masnoće; • Nedovoljno emulgovanje.

Ispadanje komada mesa iz mozaika

• Manje ili više usitnjeni komadi salamurenog mesa su premalo ili prejako masirani; • Temperaturna razlika između mesnog testa i ugrađenih komada salamurenog mesa je

prevelika;

Nedovoljno izražena crveno-ružičasta boja

• Premalo ili previše krtog mesa u recepturi; • Izostao je dodatak nitrita ili je nedovoljno dozirano; • Previše dugo je lagerovana nitritna so za salamurenje ili je lagerovana u vlažnoj

sredini; • Krto meso je bilo dugo prethodno salamureno; • Prekratko vreme za razvijanje nitrozilmioglobina; • Nedovoljna faza termičke obrade i razvijanja stabilne crveno-ružičaste boje, nije

dostignuta temperatura u središtu kobasice od 68-72 °C.

Slaba održivots boje

• Prerađivano je meso koje je predugo skladišteno u smrznutom stanju; • Upotrebljena su creva koja su predugo skladištena; • Aditivi za usmeravanje reakcije razvijanja nitrozilmioglobina (askorbati i

izoaskorbati) su dozirani u premalim ili prevelikim dozama;

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

7

• Nije dostignuta temperatura u središtu kobasica od 68-72 °C.

Zelene mrlje u mahurićima vazduha

• Korišćena je jako kontaminirana sirovina; • U mesnu emulziju je ugrađeno previše vazduha (pri usitnjavanju), loše punjenje; • Nitriti su nedovoljno dozirani; • Nitritna so za salamurenje je predugo skladištena; • Nije postignuta temperatura u središtu kobasica od 68-72 °C.

Loš ukus

• Predugo skladištena sirovina; • Užegla masnoća; • Predugo skladištena creva; • Previše vlažna i dugo skladištena piljevina za dimljenje; • Skladištenje pri velikoj vlažnosti (visokoj temperaturi) vazduha.

Kiseo ukus

• Upotrebljena je predugo skladištena sirovina; • Nije dostignuta temperatura u središtu kobasica od 68-72 °C; • Previsoka temperatura pri hlađenju i skladištenju.

Spisak korišćene literature možete naći u Literatura - Tehnologija mesa.

Formiranje mesne emulzije

. Autor: Biljana Pešović, dipl. ing. Mentor: prof. dr Ljiljana Petrović . Izrada mesnog testa, odnosno mesne emulzije, prema Petrović Ljiljani (2000), je najznačajnija operacija u procesu izrade fino i grubo usitnjenih barenih kobasica, te time i najviše utiče na konačni kvalitet proizvoda. Mesna emulzija, koja čini veći deo sadržaja fino usitnjenih barenih kobasica i manji ili veći deo sadržaja grubo usitnjenih barenih kobasica, igra ulogu sredstva za vezivanje usitnjenih komada salamurenog mesa, čvrstog masnog tkiva i dodatnih sastojaka biljnog (povrće, masline, gljive) i životinjskog porekla (sir).

Emulzija koja se nalazi u proizvodima od mesa može se opisati kao kompleksna smeša mišićnog tkiva, čestica masti, vode, aditiva i solubilizovanih proteina, povezanih različitim vezama. NaCl - rastvorljivi miofibrilarni proteini, miozin i aktomiozin su najznačajniji, jer predstavljaju glavne strukturne komponente i formiraju tanki film na površini globula masti (Varnam i Sutherland, 1995).

U savremenoj industriji mesa mesna emulzija se izrađuje u kontinualnom postupku, dok se po staroj tehnologiji izrađivala diskontinualno, u dve faze. Međutim, i kod kontinualne izrade mesne emulzije za barene kobasice razlikuju se dve faze: početna i završna

U

(Petrović Ljiljana, 2000).

početnoj - prvoj fazi se usitnjava meso uz dodatak ingredijencija (kuhinjske soli,

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

8

fosfatnih preparata, nitrita) i vode. Time se dobija homogena masa meke i lepljive konzistencije, koja se naziva mesno testo ili prat (nem. = brat, engl. = meat batter) (Petrović Ljiljana, 2000).

Međutim, iako se kod nas najćešće govori o “mesnom testu” kao osnovnom sastojku barenih kibasica, u kontinualnom postupku, u drugoj - završnoj fazi finog usitnjavanja dodaje se masno tkivo, koje se usitnjava i uklapa u mesno testo, te se kao proizvod dobija mesna emulzija

Danas se na tržištu pored monofosfata, nalaze i veoma različiti produkti dobijeni kondenzacijom monofosfata. Nijedan od fosfata ne poseduje sva željena svojstva, nego se tek kombinovanjem fosfata različite dužine lanaca i pH vrednosti, mogu postići optimalni rezultati pri izradi mesnog testa (Petrović Ljiljana, 2000).

(engl. = meat emulsion) (Petrović Ljiljana, 2000).

Finim usitnjavanjem mesa, odnosno mesa i masnog tkiva dobijaju se koncentrovani koloidni sistemi specifičnih svojstava, a osnovni zadatak finog usitnjavanja je formiranje homogene strukture u kojoj će biti stabilno vezana i imobilisana voda i uklopljene čestice masti i masnog tkiva, tako da u toku toplotne obrade proizvoda ne dođe do njihovog izdvajanja (Petrović Ljiljana, 2000).

U toku finog usitnjavanja (u kuteru, KS kuteru, ili koloidnom mlinu), snopići mišićnih vlakana se razdvajaju, jer se njihove ovojnice kidaju. Kako usitnjavanje napreduje, pojedina mišićna vlakna se poprečno i uzđužno presecaju na sve manje segmente. Sarkomera se kida i oslobađaju se miofibrili, što omogućuje direktnu interakciju komponenti miofibrilarnog sistema sa jonima dodatih soli (Petrović Ljiljana, 2000).

Usitnjavanjem mesa uz dodatak soli (NaCI i polifosfata), dobija se složeni disperzni sistem u kome kontinualnu fazu čini koncentrovani rastvor fibrilarnih i sarkoplazmatskih proteina, a disperznu fazu čestice mišićnog i vezivnog tkiva (Rede, 1997; Petrović Ljiljana, 2000).

U mesnom testu se, zapravo, formira prostorna mreža mišićnih proteina koja je karakteristična za koagulacione strukture. U takvoj strukturi se čestice umrežavaju kroz slojeve slobodne i adsorpciono vezane disperzne sredine (Petrović Ljiljana, 2000).

Kod ovakvih visoko koncetrovanih sistema se opaža tiksotropno očvršćavanje i oni se odlikuju plastičnim viskozitetom (Petrović Ljiljana, 2000).

Za svojstva i ponašanje ovakvih disperznih sistema od najvećeg značaja su: sastav, pH, sadržaj elektrolita i viskozitet kontinualne faze i veličina, oblik, mehanička svojstva i zapreminska koncentracija disperzne faze (Rede, 1997; Petrović Ljiljana, 2000).

Viskozitet kontinualne faze zavisi u prvom redu od količine i vrste rastvorenih proteina. Prema tome, količina i svojstva mišićnih proteina u mesu su najznačajniji za formiranje stabilnog matriksa i glavni su nosioci njenog formiranja, a sarkoplazmatski proteini mogu doprineti prevlačenju te strukture (Rede, 1997; Petrović Ljiljana, 2000).

Već više od 40 godina se zna da se istovremenim dodavanjem NaCI (2-3%) i fosfata (0,3-0,5%), postiže bolji efekat na SVV nego što se to ostvaruje samo NaCI ili fosfatom. Optimalno delovanje se postiže pri 0 °C u toku 16 sati. Dejstvo se smanjuje sa porastom temperature od 0 °C na 20 °C (Petrović Ljiljana, 2000).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

9

Polifosfati dovode do disocijacije aktomiozina, nastalog zbog smanjenja koncentracije ATP-a u mišićima. Ovo specifično delovanje fosfata se objašnjava time da se oni vezuju za miozin na istom mestu na kom je bio vezan i ATP, a posle njegove razgradnje i aktin i miozin preko Mg. Delovanjem polifosfata dolazi do razdvajanja tankih i debelih miofilamenata, čime se povećava prostor za imobilizaciju vode. Kada se tome doda i efekat razlaganja strukture fibrilarnih proteina zbog kidanja mostova između lanaca proteina učinkom CI-

SLIKA 2.6. Šematski prikaz formiranja emulzije (prikaz rastvorljivih proteina i masnih globula prekrivenih proteinima) (Pearson i Tauber, 1984)

jona, uz povećanje pH samim prisustvom fosfata zbog izražene sposobnosti puferovanja, onda se može shvatiti pozitivan efekat dodavanja fosfata i kuhinjske soli na ekstraktibilnost proteina (Petrović Ljiljana, 2000).

Ispitivanjem uticaja trajanja ekstrakcije na količinu rastvorenih proteina utvrđeno je da se u toku prvih 15 min. rastvori preko 80% od maksimalne količine, a u toku prvog sata preko 90%, a produženjem ekstrakcije preko 1 sata praktično se ne povećava količina ekstraktovanih proteina (Rede, 1997).

Završetak izrade mesnog testa, tj. finog usitnjavanja mišićnog tkiva u prisustvu soli uz ugradnju određene količine vode u nastali disperzni sistem (prva faza izrade mesne emulzije), prati odgovarajuće reološko ponašanje tog sistema.Da bi se pri izradi mesnog testa formirao sistem sa odlikama čvrstog plastičnog tela, potrebno je da dođe do tiksotropnog očvršćavanja izrađene homogene mase sa odgovarajućim plastičnim viskozitetom. Za odgovarajuće reološko ponašanje izrađenog disperznog sistema (mesnog testa) od najvećeg su značaja, kao što je već rečeno, viskozitet kontinualne faze i veličina, oblik i mehanička svojstva čestica disperzne faze (Rede, 1997; Petrović Ljiljana, 2000).

Pošto izrađeno mesno testo nije idealno plastično telo, kao Binghamovo, njegovo ponašanje pri očvršćavanju se mora usmeravati, vrlo pažljivom izradom ovog složenog disperznog sistema (Đaković, 1990, Petrović Ljiljana, 2000).

U završnoj fazi izrade nadeva za fino i grubo usitnjene barene kobasice, mesnom testu se dodaje odgovarajuća količina masnog tkiva i ono se intenzivno usitnjava (Petrović Ljiljana, 2000). Tada se mogu uočiti dva stepena dezintegracije masnog tkiva. Prvi stepen je

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

10

usitnjavanje do veličine pojedinih masnih ćelija i u tom slučaju se dobija relativno stabilna emulzija. Dalja dezintegracija ćelija predstavlja drugi stepen usitnjavanja, u kome se masno tkivo homogeno deli do individualnih čestica masnoće (masnih kapljica), što rezultira u povećanoj stabilnosti sistema, ali samo dok je temperatura ispod 14°C (Petrović Ljiljana, 2000).

Kod sadržaja za izradu proizvoda u tipu fino usitnjenih barenih kobasica, matriks proteina (mesno testo) je glavna struktura. U toku daljeg usitnjavanja masno tkivo se dezintegriše i emulguje, a rastvoreni mišićni proteini, i eventualno dodati proteinski preparati - aditivi deluju kao emulgatori (Petrović Ljiljana, 2000).

Kad je masnoća dispergovana u vidu finih čestica u matriksu, tada se formira trostruki sistem. Takav sistem nije prava emulzija, ali se termin emulzija mesa često koristi u industriji mesa, jer najpribližnije opisuje nastali sistem (Petrović Ljiljana, 2000).

Neki autori smatraju da je mesna emulzija dvofazni sistem koji se sastoji od čestica masnoće (čvrsta faza), suspendovanih u matriksu fibrilarnih proteina i vode (tečna faza). U tečnoj fazi su dispergovani i neki drugi nerastvorljivi proteini, čestice vezivnog tkiva i mesa. Tečna faza je zapravo lepljiva masa više nego slobodna tečnost, iako rastvoreni proteini čine relativno manji udeo ukupnih proteina, a čestice masnoće, obično subcelularne veličine, su suspendovane usled oblaganja proteinima (Petrović Ljiljana, 2000).

Miofibrilarni proteini imaju funkciju bubrenja i vezivanja vode. Voda je ili uklopljena u strukturu ili je vezana za negativno naelektrisane grupe proteina. Bubrenje i ekstrakcija su efikasniji pri nižim temperaturama (Petrović Ljiljana, 2000).

Glavno svojstvo mesa, koje određuje stabilnost mesne emulzije je njegova sposobnost da formira proteinski matriks sa finim porama i kapilarima u kojima su obuhvaćeni voda i mast. To svojstvo je od posebnog značaja u proizvodu za vreme i posle toplotne obrade (Oluški, 1973; Petrović Ljiljana, 2000).

Pored tehnoloških svojstava mesa i dodatih ingredijencija i aditiva, na stabilnost mesne emulzije utiče i sam postupak usitnjavanja, odnosno upotrebljena tehnološka oprema, kao i tehnološki parametri pri usitnjavanju: trajanje i temperatura (Petrović Ljiljana, 2000).

Procedura formiranja emulzije počinje zapravo usitnjavanjem mesa bogatog proteinima, kako bi mišićni proteini mogli da bubre, da budu ekstrahovani i da formiraju prostornu mrežu u koju će se potom uklopiti čestice masti u nastavku finog usitnjavanja. Zato je od posebne važnosti “suvo kuterovanje” pre dodavanja ledene vode. Pošto se pri “suvom kuterovanju” masa intenzivno zagreva, sa svim negativnim posledicama, optimalno bi bilo da temperatura mase u ovoj fazi bude -1 °C do max 2 °C (Thallhammer, 1995; Petrović Ljiljana, 2000).

Dodavanje svih ingredijenata i vode istovremeno rezultiralo bi manje stabilnim proizvodima. Preporučuje se, stoga, da se prvo nakon “suvog kuterovanja” doda jedna mala porcija ledene vode, te polifosfati, pa ledena voda, odnosno led (u toj fazi se može dodati i krvna plazma ili neki drugi hidrokoloid na adekvatan način). Temperatura u ovoj fazi treba da je ispod 3°C. Zatim se dodaje kuhinjska so i nitriti, kada se zahvaljujući relativno velikoj koncentraciji soli i niskoj temperaturi postiže jače bubrenje i bolja rastvorljivost miofibrilarnih proteina (Petrović Ljiljana, 2000).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

11

Usitnjavanje se nastavlja do temperature cca 7°C, kada se doda “još proteina” (po potrebi) i masno tkivo sa drugim ingredijentima (emuIgatorima i začinima) i usitnjavanje se nastavlja do 16°C (Petrović Ljiljana, 2000). Ako se usitnjavanje produži bez dodatka leda do temperature 21°C doći će do razrušavanja emulzije i do izdvajanja masti pri toplotnoj obradi. Slično se dešava i usled preteranog usitnjavanja, kada se proteinska interfaza kida (Thalhammer, 1995; Petrović Ljiljana, 2000).

Wilson i sradnici (1981) objašnjavaju uticaj preteranog ustnjavanja na sledeći način : tokom usitnjavanja globule masti nastaje najmanje 125 čestica masti sa 5 puta manjim prečnikom. Zapremina ostaje ista, ali se ukupna površina novonastalih čestica povećava. Kako se usitnjavanje nastavlja, čestice masti postaju sve manje u prečniku, a njihova ukupna površina enormno raste tako da proteini ne mogu da prekriju sve čestice ili ih delimično prekrivaju. Neprekrivene čestice masti se izdvajaju iz nadeva tokom termičke obrade i formiraju “džepove” masti.

Čak i kada je proračun sirovina i vođenje tehnološkog procesa adekvatno, javlja se problem odvajanja masti kao rezultat suviše brzog povećanja temperature ili dejstva previsokih temperatura. Tokom brzog povećanja temperature proteinska obloga u početku još uvek obuhvata celokupnu površinu čestice masti. Daljim nastavkom zagrevanja dolazi do povećanja zapremine čestice masti i skraćenja proteinske obloge. Koagulisana proteinska obloga se prekida i dolazi do izdvajanja masti. Ovo se povremeno može desiti kod izrade fino usitnjenih barenih kobasica, pri čemu se mast izdvaja uz omotač, kako objašnjava Wilson i sar. (1981).

Masnoća koja se usitnjava mora biti u plastičnom stanju, da bi se dobila stabilna emulzija. Za svinjsku mast se preporučuje krajnja temperatura obrade do 13°C a za goveđi loj je potrebno 18°C. Vrlo tvrda kristalna mast, kao što je bubrežni loj, generalno ne daje dobru emulziju, već emulziju zrnaste strukture. Za čvršći goveđi loj je bolji postupak izrade emulzija sa kazeinatom, jer se tada dobija najpovoljnija tekstura (Thalhammer, 1995; Petrovič Ljiljana, 2000).

Do stvaranja i izdvajanja želea dolazi, najčešće, pri upotrebi mesa, bogatog kolagenom ili preterane količine kožica. Konverzija kolagena u želatin je funkcija temperature, vremena i vlage pri toplotnoj obradi. Pri toplotnoj obradi kolagen u prisustvu mnogo vlage hidrolizuje. Takav žele je obično vodenast i mekan, a retko je potpuno stvrdnut (Petrović Ljiljana, 2000).

Problem se odnosi na debalans miozina i kolagena u nadevu, odnosno na upotrebu slabije kategorije mesa. Čestice masti mogu biti prekrivene miozinom ili kolagenom. Prilikom termičke obrade kolagen se skraćuje, prelazi u želatin, i otpušta se sa površina čestice masti, a kao rezultat nastaju čestice masti bez proteinske obloge i kapljice želatinoznog rastvora. Ovo je ozbiljan problem i rezultira izdvajanjem masti na vrhu kobasice i stvaranjem “džepova”na donjem kraju kobasice (Wilson i sar.,1981).

Da bi se izbeglo izdvajanje želea u sastavu sadržaja za izradu proizvoda sa mesnom emulzijom ne bi smelo biti više od 25% mesa bogatog vezivnim tkivom ili drugih kolagenih tkiva (kožica) (Petrović Ljiljana, 2000).

Spisak korišćene literature možete naći u Literatura - Tehnologija mesa.

Meso kao sirovina u proizvodnji kobasica

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

12

. Autor: Biljana Pešović, dipl. ing. Mentor: prof. dr Ljiljana Petrović .

1. SASTAV I GRAĐA MIŠIĆNOG TKIVA 2. SASTAV I GRAĐA VEZIVNOTKIVNIH PROTEINA 3. MASNO TKIVO 4. SPOSOBNOST MESA DA VEŽE VODU

1. Uticaj nekih faktora na SVV i bubrenje 5. EMULGUJUĆA I DRUGA FUNKCIONALNA SVOJSTVA PROTEINA MIŠIĆA

. Meso je veoma značajna namirnica u ishrani ljudi, jer je izvor lako svarljivih i biološki i energetski vrednih sastojaka. Po sadržaju nutritivnih sastojaka meso se može meriti sa najcenjenijom namirnicom - mlekom (Rede i Petrović, 1997).

Pod pojmom meso u najužem smislu, podrazumeva se skeletna muskulatura sa pripadajućim vezivnim i masnim tkivom, nervnim i krvnim sudovima, a iz koje je odstranjeno koštano, hrskavično, grubo vezivno tkivo, kao i veće naslage spoljašnjeg masnog tkiva (Rede i Petrović, 1997).

Polazeći od prethodne definicije pojma mesa, u užem smislu sledi da hemijski sastav mesa zavisi, pre svega, od odnosa pojedinih tkiva u mišiću u momentu smrti životinje. Taj odnos može veoma varirati, u zavisnosti od brojnih i složenih premortalnih faktora (Rede i Petrović, 1997).

Prema podacima Forresta (1975), skeletni mišići sadrže oko: 75.0% vode, 18.5% proteina, 3.0% lipida, 1.5% neproteinskih azotnih jedinjenja, 1.0% ugljenih hidrata i neazotnih jedinjenja i 1.0% neorganskih materija u odnosu na masu svežeg mišića.

Proteini mesa su visoko vredni, jer sadrže sve esencijalne aminokiseline u optimalnom odnosu, pa ih ljudski organizam može u potpunosti iskoristiti (Rede i Petrović, 1997).

Zavisno od sadržaja masti meso može imati i veliku energetsku vrednost. Masti su, pored proteina, najvažnija hranljiva komponenta mesa. Pored energetske vrednosti, poseduju i biološku vrednost koja se meri količinom esencijalnih masnih kiselina (Rede i Petrović, 1997; Lawrie, 1998).

Meso ne sadrži sve poznate vitamine, ali je zadovoljavajući izvor vitamina A, i bogat izvor vitamina B-grupe, posebno niacina. U mesu se, takođe, nalazi i dosta mineralnih materija i ono se može smatrati vrlo značajnim izvorom gvožđa, Fe (Rede i Petrović, 1997).

Organizmu odraslog čoveka je dnevno potrebno 0.8g proteina na 1kg telesne mase ili u proseku 45 do 55g, što bi se moglo podmiriti sa oko 250 do 300g mesa, međutim, zbog pozitivnog efekta nutritivnih vlakana, poželjno je da 1/3 proteina bude životinjskog,a 2/3 biljnog porekla, a to znači da je dovoljno da čovek dnevno konzumira 100 -150g mesa ( Rede i Petrović,1997).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

13

Za potpunije iskorišćenje proteina, odnosno za potpuno zadovoljenje organizma za svim aminokiselinama obrok treba pripremiti tako da se u jelu nalazi više različitih izvora proteina. Na taj način aminokiseline se dopunjuju, tj. sadržaj aminokiselina u obroku je izbalansiran. Da bi odnos aminokiselina bio povoljan bar polovina proteina u dnevnom obroku treba da je životinjskog porekla (Grujić, 2000).

.

SASTAV I GRAĐA MIŠIĆNOG TKIVA

Organizam životinja za klanje je izgrađen od tkiva različitih po izgledu i po funkciji. Tkiva se mogu podeliti u nekoliko grupa :a) epitelna, b) vezivna, c) potporna, d) mišićna, e) krv i limfa i f) nervno tkivo (Rede i Petrović, 1997).

Tkiva su sastavljena od jedne ili više vrsta ćelijica, međućelijske supstance i vlakana. Umesto međućelijske supstance, u kojoj su smeštene ćelijice, one mogu biti povezane finim opnama rastresitog vezivnog tkiva. U raznim tkivima nalaze se ćelije različitog izgleda, veličine, građe i različite funkcije. Neka tkiva su izgrađena od jedne vrste, dok su druga sastavljena od dve ili više vrsta funkcionalnih ćelijica (Rede i Petrović, 1997).

Mišićna tkiva se dele na poprečno-prugasto ili skeletno, glatko i srčano mišićno tkivo. Poprečno-prugasto tkivo čini skeletnu muskulaturu, srčano je samo u srcu, dok se glatko mišićno tkivo nalazi u zidovima probavnih organa, krvih sudova, mokraćovoda i drugih kanala (Rede i Petrović, 1997).

Skeletni mišići su obavijeni vezivno-tkivnom tvorevinom koja se nazva epimizijum. Iz njega polaze elementi vezivnog tkiva koji dele mišić formirajući snopiće vlakana. Taj deo vezivnog tkiva se naziva perimizijum. Snopovi mišićnih vlakana mogu biti različitog stepena organizacije, a označavaju se kao primarni, sekundarni i tercijarni. Vrlo fini produžeci vezivnog tkiva obavijaju svako mišićno vlakno i naslanjaju se na pravu ćelijsku membranu. Taj tanak vezivni omotač se naziva endomizijum.

SLIKA 2.1. Šematski prikaz građe skeletnog mišića

Takva građa mišića obezbeđuje njegovu kompaktnost i omogućuje prolaz krvnih sudova i živaca. Krvni sudovi ulaze u mišiće kroz epimizijum, granaju se u premizijumu i kao kapilari ulaze u endomizijum (Rede i Petrović, 1997).

Poprečno-prugasto ili skeletno mišićno tkivo je najvažnije sa stanovišta tehnologije mesa. Ono se sastoji od jako izduženih vlakana. To su mnogojedarne ćelijice, dužine najčešće od 1

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

14

do 5cm, a mogu biti i do 30cm duge. Promer im je od 10 do 100µm, ređe 150µm (Rede i Petrović, 1997).

Mišićno vlakno se sastoji od opne (sarkoleme), a ispunjeno je sarkoplazmom, u kojoj su smeštena jedra, miofibrili i druge organele i inkluzije (Rahelić, 1978).

Sarkolema je fina ovojnica koja obavija čitavo vlakno, a sastoji se od dva sloja, ukupne debljine oko 10nm. Na spoljni sloj sarkoplazme se vezuje medjućelijsko vezivno tkivo (endomizijum). Sarkolema je mehanički otporniji deo mišićnog vlakna (Rede i Petrović, 1997).

Sarkoplazma je citoplazma mišićnog vlakna. U njoj su smešteni svi ostali sastojci vlakna. Količina sarkoplazme jako varira u raznim tipovima mišićnih vlakana. U mišićnim vlaknima sa više sarkoplazme ima i više mitohondrija, kapljica masti i granula glikogena, kao i mioglobina, pa su ona crvene boje.Takvih vlakana ima više u mišićima koji napornije rade (Rede i Petrović, 1997).

Jedra se u mišinim vlaknima nalaze periferno, uz sarkolemu. Ona su duguljastog oblika i položena u smeru duže osovine vlakna, a dužina im je 8-10µm. U svakom vlaknu ima par stotina jedara u kojima se nalaze hromozomi, sastavljeni od gena, a ovi od DNA i belančevina. Pored toga što se u jedrima sintetizuju DNA, RNA i belančevine, u njima se nalaze i enzimi sinteze koenzima NAD i NADP (Rede i Petrović, 1997).

Funkcionalne organele mišićnih vlakana nazivaju se miofibrili. Položeni su pojedinačno ili u snopovima, paralelno sa osovinom vlakna. Promer im je 1-2 µm, a u jednom vlaknu ih može biti i do 2000. Miofibrili su izgrađeni od vlakanaca (miofilamenata), raspoređenih u dva susedna segmenta. Debeli (miozinski) filamenti se nalaze u tamnom, anizotropnom ili A-segmentu, a tanki (aktinski) filamenti se pružaju duž svetlog, izotropnog ili I-segmenta i ulaze u tamni, A-segment između debelih miofilamenata. Pored toga što različito prelamaju svetlost, ovi segmenti se naizmenično smenjuju, a u svim miofibrilima su u istoj visini, te se mišićno vlakno pod mikroskopom vidi kao poprečno prugasto (Rede i Petrović, 1997).

Svako svetlo polje podeljeno je jednom tamnom Z-linijom na dva dela. Rastojanje između dve Z-linije naziva se sarkomera, koja predstavlja strukturnu i funkcionalnu jedinicu miofibrila (Vuković, 1998). Predpostavlja se da u građi Z-linije, ondosvo Z-membrane učestvuje niz belančevina. Pri tome većina autora smatra da su aktin i α-aktinin odgovorni za strukturu Z-membrane. U novije vreme spominju se još dve belančevine koje se nalaze periferno u Z-membrani : vinkulin i filamin. Za belančevinu desmin, u nekim radovima spominje se još i belančevina vimentin, kaže se da učestvuju u povezivanju Z-membrana susednih miofibrila. Pretpostavlja se da je uloga desmina da spaja miofibrile i da na taj način održava ukupni integritet ćelija skeletnih mišića (Rede i Petrović, 1997).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

15

SLIKA 2.2. Šematski prikaz građe miofibrila (a) i debelih i tankih miofilamenata (b)

U sredini A-segmenta nalazi se H-pruga (tj. Hanzenova pruga), svetlija od svoje okoline, u kojoj se nalaze samo debeli miofilamenti. Kroz centar H-pruge prolazi tamna M-linija, tj. jedna rešetka koja održava karakterističan položaj miofilamenata u prostoru. Dužina sarkomere i širina H-pruge su promenljive i zavise od stanja mišićne kontrakcije (Vuković, 1998).

Mitohondrije su u mišićnom vlaknu smeštene u blizini jedara i oko miofibrila u visini Z - membrane (Rede i Petrović, 1997).

Osnovni protein debelog miofilamenta je miozin. Miozina ima najviše u odnosu na druge proteine u mišiću (oko 30%), kao i u odnosu na maofibrilarne (oko 50-55%). Debeli ili miozinski miofilamenti se sastoje od nekoliko stotina molekula miozina koji se spajaju po tačno utvrđenom redu. Molekule miozina su fibrilarni proteini, na kojima se razlikuje duži štapićasti deo (rep ili laki meromiozon - LMM), kraći zadebljali deo (glava ili teški meromiozon - HMM) i vrat molekula između njih (Briskey i Fukazawa, 1971; Rahelić, 1978). Pri formiranju debelog miofilamenta molekule miozina su položene uzdužno jedna pored druge i to tako da se u sredini filamenta spajaju repovi molekula koji se dalje slažu u suprotnim pravcima i tako formiraju filament (Rede i Petrović, 1997).

Pored miozina u građi debelih miofilamenata učestvuju i neki drugi proteini, kao što su: C-protein, koji u obliku obruča obavija i spaja molekule miozina, M-proteini

, koji su smešteni u M-pruzi i omogućavaju povezivanje krajeva molekula miozina u kompletnu celinu (Cassens, 1986).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

16

SLIKA 2.3. Šematski prikaz strukture molekula miozina (Bendall, 1970) i građe debelog miofilamenta (Hamm, 1972)

Tanki miofilamenti su građeni od 300-400 molekula G-aktina i po 40-60 molekula tropomiozina i troponina. Osim ovih, u građi tankih miofilamenata učestvuju i drugi proteini : α i β- aktinin, vinkulin i filamin. Aktin je drugi “kontraktilni” protein miopfibrila. To je ujedno i protein koji je posle miozina najviše prisutan u mišićnom tkivu i to u količini od 11 do 17%. Molekule tropomiozina su fibrilarne građe (jedna molekula prekriva sedam molekula G-aktina) i međusobno su povezane u dugačku nit, a dve niti grade dupli heliks. Troponin j

SLIKA 2.4. Šematski prikaz građe tankog filamenta

U novije vreme elekronskom mikroskopijom je utvrđeno postojanje i treće grupe filamenata, pored debelih i tankih, unutar sarkomere, ali njihova uloga nije još u potpunosti razjašnjena. Neki autori (Loocker i Leet, 1976) su označili ove filamente kao

e proteinski kompleks sastavljen od tri globularne subjedinice: troponina C (TnC); troponina I (TnI); i troponina T (TnT), koji vezuje (TnC) i (TnI) za tropomiozin, a time i za tanki filament. α i β-aktinin deluju kao osnova oko koje se formira aktinski miofilament, pri čemu određuju i njegovu dužinu (Rede i Petrović, 1997).

gap filamente ili “međuprostorne” filamente koji imaju vezu sa strukturnim integritetom sarkomere, a povezani su i sa tankim i sa debelim miofilamentima. Gap filamenti su građeni od dve belančevine : titina (konektina) i nebulina. Ove belančevine se ponekad označavaju i kao miorfibrilarno / citoskeletne, pošto se veruje da one predstavljaju strukturni oslonac sarkomere, a ne i drugih kontraktilnih elemenata. Smatra se da titin pomaže održavanju miozinskih filamenata u A-segmentu, on ne učestvuje u kontrakciji, ali svojom elastičnošću prati sarkomere i pomaže održavanje longitudinalne strukture miofilamenata unutar sarkomere, a lociran je uizmeđu debelih i tankih miofilamenata. Nebulin je lokalizovan u I-segmentu na N2

SASTAV I GRAĐA VEZIVNOTKIVNIH PROTEINA

liniji, a ima ulogu u organizaciji trodimenzionalne mreže tankih filamenata I-zone (Rede i Petrović, 1997; Lawrie, 1998). .

Vezivno tkivo je matriks, osnova ili potpora svih organa. Spaja delove organa u organizmu, dajući mu određen oblik i čvrstinu. Vezivno tkivo prekriva sve elemente mišića (endomisijum, perimisijum, epimisijum), te predstavlja u određenom smislu, njegov neodvojivi deo (Rede i Petrović, 1997).

Vezivna tkiva se dele na retikularno, rastresito, kolageno i elastično. Retikularno vezivno tkivo čini mrežastu osnovu nekih organa (slezina, limfni čvorovi), rastresito je razvijeno oko onih ograna koji zahtevaju delimičnu pokretljivost, a to su mišići i krvni sudovi. Kolageno

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

17

tkivo gradi tetive, aponeuroze i fascije, a elastično je u ligamentima, u zidu krvnih sudova i plućnih alveola. U vezivnim tkivima su ćelijice odvojene amorfnom međućelijskom supstancom (Rede i Petrović, 1997).

Vezivnotkivni proteini čine oko 15% ukupnih proteina mesa u najužem smislu. Dva osnovna vezivnotkivna proteina, kolagen i elastin, zastupljeni su u mišiću sa oko 1,5% ili u ukupnim proteinima mišićnog tkiva sa 8-10% (Rede i Petrović, 1997).

U rastresitom i kolagenom vezivnom tkivu dominiraju kolagena vlakna izgrađena od proteina kolagen, a u elastičnom tkivu elastična vlakna izgrađena od proteina elastin (Rede i Petrović, 1997).

Vezivno tkivo grade ćelije, osnovna supstancija i vanćelijska vlakna. Ćelije vezivnog tkiva (fibroblasti i fibrociti) luče osnovnu supstanciju, koju čine rastvoreni glikoproteidi (hijaluronska kiselina, hondrotoin-sulfati), tropokolagen i tropoelastin, iz kojih se u osnovnoj supstanciji obrazuju kolagen i elastična vlakna (Vuković, 1998).

Kolagen je gotvo najrasprostranjeniji protein u organizmu životinja (čini oko 25% ukupnih proteina ogranizma i više od 1/3 ukupnih proteina mesa), jer izgrađuje kolagena vlakna koja su ugrađena kao potporno tkivo u sve organe organizma.Pored strukturne uloge u zrelim tkivima, kolagen direktno učestvuje i u razvoju tkiva (Rede i Petrović, 1997).

Osnovna karakteristrika kologena je da formira nerastvorljiva vlakna sa vrlo dobrim mehaničkim svojstvima. Kolagen je odlučujući faktor teksture kuvanog mesa. Sam kvalitet kolagena je manje bitan od njegovog kvantiteta (Varnam i Sutherland, 1995)..

Treba posebno istaći da količina kolagena nije primarni faktor koji utiče na čvrstoću, odnosno nežnost mesa, nego je to broj i vrsta poprečnih veza u kolagenu. Prema tome, meso starijih životinja nije tvrdo zbog toga što sadrži više vezivnog tkiva, nego zbog promena u srukturi tog tkiva. Time se objašnjavaju i razlike u nežnosti razkičitih mišića iste životinje (Rede i Petrović, 1997).

Kolagena vlakna nastaju povezivanjem molekula tropokolagena, koji grade najpre mikrofibrile, zatim fibrile i, najzad, vlakna (Vuković, 1998).

Tropokolagen

Pojedinačni α-polipeptidni lanci se međusobno povezuju intramolekularno, preko vodoničnih mostova, gradeći trostruki heliks tropokolagena (Rede i Petrović, 1997).

je osnovna molekulska jedinica kolagena, ima oblik štapića dužine oko 300nm i dijametra 1.5nm,to je najduži poznat protein, molekulske mase je oko 300.000. Molekul tropokolagena je sastavljen od tri polipeptidna lanca. Svaki lanac je pojedinačno uvrnut u α-heličnu konformaciju, a sva tri zajedno čine trostruki heliks ili “super” heliks, odnosno molekule tropokolagena koje se dalje međusobno povezuju gradeći kolagen i kolagena vlakna (Rede i Petrović, 1997).

Osnovni α-polipeptidni lanac ima dosta jednostavnu ponavljajuću primarnu strukturu Gly-X-Y, gde je X često prolin, a Y hidroksiprolin. Lanac je desnosmerni i po dužini ima oko 1000 rezidua sa po tri aminokiseline po okretu. Pored ovih aminokiselina, na tim pozicijama se mogu naći i druge aminokiseline i to glutamin, leucin i fenilalanin dominantno na poziciji X, a treonin, lizin i arginin na poziciji Y (Bailey i Light, 1989).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

18

Hidrogenske veze između pojedinačnih polipeptidnih lanaca u kojima učestvuju rezidue prolina i hidroksiprolina uspostavljaju se preko molekula vode (Bailey i Light, 1989).

Voda je, u stvari, važna komponenta nativnog kologena. Ako se zagreva rastvor tropokolagena, viskozitet naglo opada ukazujući da su molekuli izgubili oblik niti, tj. da je uništena helična struktura (Rede i Petrović, 2002).

Prema načinu vezivanja molekula tropokolagena razlikuju se tri familije, tj. grupe kolagena: a) fibrilarni ili vlaknasti (I, II, III, V, IX), koji su najrasprosranjeniji, b) nefibrilarni (IV), ugrađeni u bazalne membrane i c) filamentozni

SLIKA 2.5. Građa fibrilarnog kolagena

U skeletnim mišićima nalazi se pretežno fibrilarni kolagen, u kojem molekuli tropokolagena preklapaju susedne molekule jednom četvrtinom svoje dužine. Epimizijum i perimizijum grade tipovi I i III, a endomizijum fibrilarni tipovi III i V i filamentozni tip Vll kolagena. Veze između molekula tropokolagena pri formiranju fibrila kolagena nastaju oksidativnom dezaminacijom terminalnih ostataka lizina (Bailey i Light, 1989). Protein

ili končasti (VI, VII), koji je prisutan u malim količinama, ali je značajan u određenim tkivima (Bailey i Light, 1989; Rede i Petrović, 1997).

elastin

Monomer elastina,

je osnovna komponenta elastičnih vlakana, koja mogu biti vrlo varijabilne strukture. U endomizijumu su kratka i nežna, a u perimizijumu duga. Granaju se i spajajući se međusobno formiraju rastresitu mrežu. U ligamentima su paralelno položena u pravcu ose ligamenta, u krvnim sudovima se nalaze u vidu kružne membrane različite debljine, a u elastičnim hrskavicama su vezana slično mreži. Vlakna su svetlije boje i mnogo tanja od kolagenih vlakana (Rede i Petrović, 1997). Karakteristika im je da su elastična, sposobna su da se istegnu dve svoje dužine a da pri tome zadrže elastičnost, odnosno da se ponovo skupe do svoje prvobitne dužine. Otporna su na delovanje toplote i do 150ºC (Rede i Petrović, 1997).

Elastična vlakna se veoma razlikuju od kolagenih. Strukturno ih čine dva različita proteinska komleksa. U zrelom elastičnom vlaknu glavna komponenta je elastin amorfne strukture, a na periferiji se nalaze miofibrili dijametra 10-12 nm. Elastin je visoko hidrofilni protein koji formira izrazito nerastvorljivu matricu vlakana sa osobinama elastina. Elastin sadrži oko 55% vode, od kojih se 40% može lako ukloniti tako da proizvod ostane krt. Voda je, dakle, neophodna da bi protein imao osobine elastomera (Rede i Petrović, 1997).

tropoelastin ima molekulsku masu od 74.000. U aminokiselinskom sastavu elastina nalazi se oko 40% glicina prolina i oko 40% hidrofobnih aminokiselina. Ispitivanja pokayuju da je molekul građen od dva segmenta, prvi sa 20 aminokiselinskih

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

19

rezidua, a drugi sa 4. Lanac budućeg dužeg peptida ima hidrofobnu sekvencu koja se ponavlja Pro-Gly-Val-Gly-Val i koja je odgovorna za buduću tercijarnu srukturu. Manja pepidna sekvenca sadrži dosta alanina i odgovorna je za poprečno povezivanje. Sekvenca Ala-Ala-Lyz se ponavlja nekoliko puta, a interesantno je da tropoelastin sadrži ponavljajuću sekvencu od 17 Gly-X-Y tripleta. Ali, nađeno je da je prolin generalno na Y poziciji češće nego na X, gde se nalazi u kolagenu. Zbog toga trostruka helična konformacija elastina nije moguća (Rede i Petrović, 1997).

Tropoelastin sadrži, takođe i malo hidroksiprolina (1.5%), ali mu uloga i funkcija nisu poznati, nema hidroksilizina i više polarnih aminokiselina, ali je vrlo bogat nepolarnim alifatičnim reziduama kao što su alanin , leucin i izoleucin (Rede i Petrović, 1997).

Poprečnim povezivanjem molekula tropoelastina procesom koacervacije stvaraju se elastična vlakna. Za poprečno povezivanje tropoelastina i nastanak elastina, kao i kod kolagena, fundamentalno je stvaranje “Šifovih” baza između dezaminiranih grupa lizina koje grade aldehide i amino grupa susednih aminokiselina (Rede i Petrović, 1997). .

MASNO TKIVO

Masno tkivo je sastavljeno od krupnih okruglastih ćelijica - steatocita. Te ćelijice se razvijaju u velikom broju na određenim mestima u organizmu gde ima rastresitog vezivnog tkiva, kada organizam unosi više enrgije nego što je troši. Grupe masnih ćelijica su obavijene vezivnim tkivom kroz koje prolaze krvni sudovi. Masno tkivo se najčešće razvija u podkožju, oko bubrega, ispod potrbušnice i u mezenterijumu, kao i oko zglobova i krvih sudova (Rede i Petrović, 1997).

Lipida posle vode i proteina ima najviše u mišiću, a ujedno to je i najpromenljivija komponenta u sastavu mišića odnosno mesa u užem smislu, a posebno mesa u širem smislu. Naime, lipidi se u mesu nalaze intramuskularno i eksramuskularno (Rede i Petrović, 1997).

Lipidi su pored proteina najvažnija hranljiva komponenta mesa. Uloga lipida kao osnovne energetske materije u ishrani dobro je poznata (Rede i Petrović, 1997).

Konzistencija masti bitno zavisi od zasićenosti masnih kiselina. Masti su utoliko mekše, ili tečljivije, ukoliko je u njima veća količina nezasićenih masnih kiselina. U goveđem ili ovčijem loju ima mnogo zasićenih masnih kiselina, goveđi i ovčiji loj su, stoga, veoma čvrsti. Svinjska mast sadrži više nezasićenih masnih kiselina, pa joj je konzistencija mekša. Mekša konzistencija svinjske masti je u osnovi uslovljena velikim sadržajem oleinske kiseline (Rede i Petrović, 1997).

Čvrstina životinjskih masnih tkiva nije određena samo konzistencijom masti, nego zavisi i od čvrstine tkiva koja okružuju masno tkivo (slanina i salo) (Rede i Petrović, 1997).

Svinjsko meso zbog većeg sadržaja polinezasićenih masnih kiselina u odnosu na goveđe ili ovčije meso ima veću biološku vrednost (Rede i Petrović, 1997).

Masno tkivo zaklanih životinja sadrži 50 do 90% masti, 3 do 35% vode, 2 do 15% proteina i 0.1 do 0.6% mineralnih materija (Lawrie, 1998).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

20

Masti masnog tkiva su po sastavu najvećim delom trigliceridi i nalaze se u ćelijama, dok su voda, proteini i mineralne materije sastojci vezivnotkivne strome. Sadržaj masti u masnom tkivu je vrlo promenjiv i zavisi naročito od uhranjenosti, starosti i vrste životinje, kao i načina gajenja, a znatne razlike u sadržaju masti postoje u različitim regijama masnog tkiva na trupu životinje. Vuković (1998) navodi da trbušna (mesnata) slanina svinja sadrži 50 do 60% masti, masno tkivo vrata i grebena (čvrsto masno tkivo - ČMT) 84 do 89%, obrazine (gronik) 59 do 74%, leđno masno tkivo (ČMT) 87 do 91%, masno tkivo butova (meko masno tkivo - MMT) 83 do 90% i bubrežno masno tkivo (salo) 90 do 95%.

Zurović (2005) je proučavao osnovni hemijski sastav masnih odrezaka, nativnih kožica, čvrstog masnog tkiva (ČMT) i mekog masnog tkiva (MMT) dobijenih rasecanjem svinjskih polutki za maloprodaju i veleprodaju. Analizom ovih anatomskih delova utvrđeno je da oni sadrže : od 10,51 do 52,05% vode, 0,11 do 0.70% pepela, od 3,32 do 23,90% proteina i 32,67 do 85,01% masti (Tabela 1.1). Iz prikazanih rezultata se vidi da nativne kožice i masni odresci sadrže znatno više proteina nego ČMT i MMT, dok je relativni sastav proteina vezivnog tkiva u ukupnim proteinima najveći kod nativnih kožica, a najmanji kod masnih odrezaka. Takođe se može zaključiti da je sadržaj masti znatno veći kod ČMT i MMT (85,01, ondosno 80,57%), nego kod masnih odrezaka i nativnih kožica u kojima iznosi 32,67, odnosno 33,25%.

Tabela 1.1. Prosečni rezultati određivanja sadržaja vode, pepela, proteina, masti i RSPVT u tkivima dobijenim rasecanjem svinjskih polutki za veleprodaju i maloprodaju

Sadržaj vode (%)

Sadržaj pepela (%)

Sadržaj proteina (%)

Sadržaj masti (%)

RSPVT (%)

Ukupno (%)

Masni odresci

52.05 0.70 13.55 32.67 11.66 98.97

Nativne kožice

42.03 0.26 23.90 33.25 55.66 99.44

ČMT 10.51 0.11 3.32 85.01 39.70 98.95

MMT 14.80 0.11 4.00 80.57 46.66 99.48

.

SPOSOBNOST MESA DA VEŽE VODU

Svojstvo mesa da vlastitu vodu, kao i vodu dodatu pod određenim uslovima, zadrži u većoj ili manjoj meri i pri primeni neke spoljne sile, na primer, pritiska ili zagrevanja, označava se kao sposobnost vezivanja vode (SVV) ili sposobnost zadržavanja vode

To svojstvo mesa treba razlikovati od svojstva

(Rede i Petrović, 1997).

bubrenja, pod kojim se podrazumeva spontano upijanje vode iz okolne tečnosti uz povećanje mase i volumena (Rede i Petrović, 1997).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

21

Glavni nosilac vezivanja vode u mišiću su miofibrilarni proteini, svakako zbog svoje specifične hemijske građe. Oko 50% maksimalne vrednosti SVV uslovljeno je samo ovim proteinama, a sa još 47% doprinose, takođe fibrilarni proteini, ali pod delovanjem mineralnih materija iz sarkoplazme (Rede, 1974).

Na značaj miofibrilarnih proteina za SVV ukazuje i činjenica da se 70% ukupne vode mišića nalazi unutar miofibrila, samo 20% u sarkoplazmi, a preostalih 10% zadržavaju vezivnotkivne ovojnice (Hamm,1972).

U zavisnosti od udaljenosti molekula vode od proteina mišića i od svojstava proteina, voda je u mesu vezana i slobodna, i to: vezana čvrsto i labavo, a slobodna zadržana imobilizacijom i potpuno slobodna

GRAFIKON 2.1. Adsorpciona izoterma liofilizovanog, usitnjenog goveđeg mesa

, što se može konstatovati na osnovu adsorpcione izoterme liofilizovanog mišića goveda (Rede i Petrović, 1997).

Čvrsto vezane vode (odsečak a) u mišićima ima oko 8-10% u odnosu na ukupnu količinu vode (70-75% na masu mišića), pri čemu je, oko 4% ukupne količine vode veoma čvrsto vezano, jer se izdvaja samo pri veoma niskim naponima pare. Količina tako vezane vode odgovara Langmuirovom zakonu, a radi se o monomolekularnoj adsorpciji. Ta količana vode predstavlja samo 1/5 one količine vode koja bi bila potrebna da se molekuli proteina potpuno oblože jednim slojem molekula vode. To ukazuje da je ova voda vezana samo na određene grupe na lancima proteina. Pri većem naponu pare vezuje se sledeća količina vode koja je približno jednaka prethodnoj, tj. čini daljih 4-6% ukupne vode. Verovatno je da molekuli vode grade drugi sloj oko istih grupa na proteinima multimolekularnom adsorpcijom (Rede i Petrović, 1997).

Čvrsto vezana voda za proteine u mono- i multimolekularnom sloju označava se još i kao prava hidrataciona voda. Ova voda je vezana za hidrofilne - polarne grupe proteina, a one mogu biti disocirane ili nedisocirane, ili koje ne disociraju, kao na primer, karbonilne i imido grupe u peptidnim vezama. Ta voda ima manju sposobnost rastvaranja, nižu tačku smrzavanja, ona se znatno teže prevodi u led pri smrzavanju mesa i otpušta pri kuvanju, pa time bitno utiče na svojstva mesa (Rede i Petrović, 1997).

Labavo vezane vode u mišiću ima oko 10% (odsečak b na krivoj). Ta voda je zadržana uz proteine mišića u vidu “rešetkaste strukture” čije nastajanje indukuju nepolarne grupe proteina mišića (Rede i Petrović, 1997).

lmobilizirana i potpuno slobodna voda čini ostatak od oko 80% vode u mesu. Ta voda leži manje-više slobodno smeštena u spletu filamenata i membrana strukturnih (vezivnotkivnih) proteina, a delimično je verovatno imobilizirana i elektrostatskim silama i poprečnim vezama između lanaca proteina. Imobilizirana voda ima svojstva kao i obična voda, mada jedan deo te vode ima manju sposobnost rastvaranja, kao i delimično ograničenu pokretljivost molekula

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

22

(odsečak c). Između labavo vezane vode i imobalizirane vode ne može se povući oštra granica, kao što i imobilizirana voda može imati potpunu ili nešto manju slobodu kretanja, te je pod određenim uslovima moguć prelaz iz jednog stanja vode u drugo (Rede i Petrović, 1997).

Sposobnost vezivanja vode nije ni u kakvom odnosu sa apsolutnom količinom vode u mesu, već zavisi od načina vezivanja vode za molekule proteina i od njene imobilizacije unutar mikrostrukture mesa (Živković, 1986). .

Uticaj nekih faktora na SVV i bubrenje

a) Uticaj vremena post mortem

b)

SVV mesa je najveća neposredno posle klanja, a zatim opada i dostiže minimum u punom rigoru mortis. Nakon toga se povećava, ali ne dostiže prvobitnu vrednost (Honikel, 1986; Rede i Petrović, 1997).

Usled biohemijskih reakcija post mortem ili delovanja spoljnih sila u toku prerade može doći do promene SVV mesa. Ovo svojstvo mesa se menja kroz sve tehnološke faze kroz koje prolazi meso u procesu proizvodnje i prerade: hlađenje, smrzavanje, salamurenje, skladištenje, termička obrada, transport (Oluški, 1973). Za razliku od toga do bubrenja dolazi u nekim postupcima prerade (salamurenja), pri ”hidriranju” mesa (Rede i Petrović, 1997).

Neposredno post mortem, u fazi pre rigora mortisa sarkomera je najduža, miofilamenti se najmanje preklapaju i prostori među njima su najveći, te postoji mogućnost da se u mišiću zadrži najviše vode. U tim uslovima u sarkomeri je imobilizovana najveća količina vode. Prelaskom mišića u rigor mortis krajevi miozinskih filamenata se približavaju Z-membrani i prostori među njima se smanjuju. Posledica toga je da mišić otpušta deo imobilizovane vode. Ove promene u sarkomeri uslovljene su degradacijom ATP-a pri čemu se oslobađa određena količina dvovalentnih katjona, koji utiču na strukturu proteina povećavajući broj veza među lancima. Proteini se više umrežavaju, smanjuju se međuprostori za imobilizaciju vode, te ova biva otpuštena. Istovremeno se smanjuje i neto naboj postranih grupa u lancima proteina, čime je uslovljeno još veće otpuštanje vode (Rede, 1974; Rahelić, 1978).

Uzevši u obzir veliku količinu vode koju meso može da otpusti, odnosno da primi pod određenim okolnostima i male količine prave hidratacione vode (čvrsto i labavo vezane), mora se predpostaviti da se promene SVV tokom uskladištenja (proizvodnje mesa) ili prerade odnose u prvom redu na slobodnu vodu (Rede i Petrović, 1997).

Kada se ima u vidu da je opadanje SVV mišića post mortem uslovljeno padom pH i razgradnjom ATP, a da pad pH, kao i razgradnja ATP-a, naročito u mišičima svinja, vrlo variraju, jasno je da će i pad SVV u mišićima tih životinja varirati (Rede i Petrović, 1997).

Uticaj vrednosti pH pH vrednost mesa direktno utiče na rastvorljivost proteina, a time i na količinu vezane vode. Snižavanjem vrednosti pH i njenim približavanjem IET tokom postmortalnih procesa, raste i denaturacija mišićnih proteina što snižava i “funkcionalnost mesa”. To znači da meso sa vrednostima pH > 6 ima bolju “funkcionalnost” nego ono sa nižim pH (Degussa Texturant Systems, 2001).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

23

Da je SVV mesa najmanja u IET, tj. kada je pH nešto iznad 5.0, utvrđeno je laboratorijskim ispitivanjima još pre više desetina godina. IET aktomiozina koji nastaje u punom rigoru takođe je nešto iznad 5.0, a glikoliza se zaustavlja pri pH 5.3 ili nešto višem, što je ujedno i pHk mišića. Dakle, u toj fazi proizvodnje mesa mišićni proteini su najviše umreženi brojnim poprečnim vezama. Promenom pH prema kiselom ili baznom području dalje od IET, SVV se povećava. Povećanje SVV zavisno o odstupanju pH od IET, utvrdio je Hamm u svojim pionirskim istraživanjima (1972), u homogenatu goveđeg mišića (Rede i Petrović, 1997).

GRAFIKON 2.2. Uticaj pH na hidrataciju homogenizovanog goveđeg mišića (Hamm,1972)

Iz tih se rezultata vidi da je SVV u baznom području najveća pri pH oko 10, a u kiselom pri pH između 3 i 4. Tu pojavu Hamm objašnjava time da se u kiseloj ili baznoj sredini, dalje od IET razgađuju poprečne veze između lanaca proteina, pri čemu se ti lanci udaljavaju jedni od drugih stvarajući tako veće međuprostore u koje se može uklopiti veća količina vode. Promena SVV izazvana promenom prostorne strukture nazvana je ‘’stereo efektom”, mada se pri kiselom i alkalnom bubrenju, kada se pH udaljava od IET, verovatno radi o zajedničkom delovanju tri efekta: kidanju sonih veza, odbijanju istoimeno naelektrisanih grupa i osmotskom delovanju malih jona, prodrlih u unutrašnjost filamenata (Rede i Petrović, 1997).

c) Uticaj ATP-a Uticaj ATP na vezivanje vode u mišiću izraženiji je od uticaja pH. Hamm (1972) navodi da uticaj pH i ATP na SVV stoje u odnosu 1:2, tj. da je uticaj ATP dva puta veći od uticaja pH (Rede i Petrović, 1997).

Kada se iz sarkoplazmatičnog retikuluma odpusti nešto Ca2+, s jedne strane i snizi koncentracija ATP, s druge strane, dalazi do aktiviranja miofibrilarne ATPaze i počinje razgradnja ATP-a (kasnije p.m.). posledica toga je odpuštanje zemnoalkalnih katjona pored Ca2+, to su i Mg2+ i Zn2+, koji se sada vezuju na akivne grupe lanaca proteina i približavaju ih stvaranjem mostova. Na taj način struktura proteina se zgušnjava, pri čemu se istiskuje voda, odnosno smanjuje SVV (Rede i Petrović, 1997).

d) Uticaj drugih faktora

U toku prerade, radi povećanja SVV mesa ono se podvrgava delovanju određenih faktora. Kombinacijom usitnjavanja i dodatkom NaCI i polifosfata deluje se na pH i strukturu proteina, što ima za posledicu povećanje SVV mesa. Takođe, i termička obrada utiče na SVV mesa. Utvrđeno je da su promene izražene većim otpuštanjem vode ako se povisi temperatura ili produži delovanje toplote (Rahelić, 1978). Temperature više od 30°C izazivaju denaturaciju proteina i smanjuju SVV (Honikel, 1986).

Meso soljeno pre rigora mortisa čvršće veže vodu, pa je pad SVV post mortem manji (Hamm i Rede, 1972; Hamm, 1973; Honikel, 1986).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

24

Koncentracija kuhinjske soli određuje max. temperaturu do koje se proizvod sme zagrevati, a da ne nastupi signifikantan pad SVV.

Od SVV mesa zavise, s jedne strane, senzorna svojstva, pre svega sočnost, a manje nežnost, boja i ukus, a s druge strane tehnološka svojstva, odnosno podesnost mesa za ođređeni vid prerade. .

EMULGUJUĆA I DRUGA FUNKCIONALNA SVOJSTVA PROTEINA MIŠIĆA

Emulzija je prisna mešavina dve nemešljive tečnosti, gde je jedna od njih (disperzna faza) rasuta u drugoj (kontiuanualna faza) u formi finih kapljica. Mesne emulzije su normalne emulzije ulja u vodi, gde je voda kontinualna faza. Kada dve nemešljive tečnosti dospeju u kontakt javlja se međufazni napon u međufazi, tj. dve tečnosti žele da se odvoje jedna od druge. U emulzijama što je veći prostor koji zauzima međufaza veći je i međufazni napon. To znači da je potrebno uneti energiju u sistem da bi se formirala emulzija. Što je veći međufazni napon, više je enegrije potrebno da bi se postiglo emulgovanje i veća je težnja faza emulzije da prevedu sistem u prvobitno stanje, tj. kapljice ulja se spajaju u veće i odvajaju od vode. Emulgujući agensi su supstance koje smanjuju međufazni napon i olakšavaju formiranje emulzija. Zbog sopstvene strukture one imaju afinitet i prema ulju i prema vodi. Proteini mesa su prirodni emulgujući agensi, zahvaljujući prirodi aminokiselinskih krajeva od kojih su jedni liofilni, a drugi fidrofilni (Wilson i sar., 1981).

Izraz ”emulzija” koristi se da bi se opisali proizvodi od mesa u kojima je mast dispergovana matriksom proteina mesa. Mesne emulzije nisu klasične emulzije zato što je jedna od faza mast, druga meso, a treća faza je emulzija masti-u-vodi. Kao i kod ostalih emulzija i kod mesne emulzije potrebna je odgovarajuća stabilnost ovih sistema kako bi se izbeglo razdvajanje masti ili vode u toku toplotne obrade i drugih faza u toku procesa proizvodnje (Varnam i Sutherland, 1995).

U emulgovanju učestvuju tri tipa proteina mesa (Wilson i sar., 1981) : a) Sarkoplazmatski proteini (i proteini ćelijskog zida) koji su rastvorljivi u vodi, ali ne i u jakim (0.5M) slanim rastvorima

Oko jedne trećine ukupnih preoteina mišića nalazi se u sarkoplazmi. A pošto je u sarkoplazmi prisutna voda i određena količina soli, svi proteini sarkoplazme su rastvorni u sarkoplazmatičnoj tečnosti, a po rastvorljivosti se dele na: rastvorne u vodi - albumine i rastvorne u razblaženim rastvorima soli - globuline (Rede i Petrović, 1997).

b) Aktini i miozin, koji su rastvoljivi u jakim slanim rastvorima, ali ne u vodi Miofibrilarni proteini su zastupljeni sa nešto više od 50%, a po nekim autorima i nešto više od 60%, u ukupnim proteinima mišićnog tkiva. Po mišljenju nekih istraživača: 97% su odgovorni za sposobnost vezivanja vode, 75-90% za emulgujuću sposobnost mesa, 50-100% za promenu mekoće mesa i oko 70% za biološku vrednost mesa (Rede i Petrović, 1997).

c) Drugi proteini, npr. miogobin koji je rastvorljiv i u slanim rastvorima i u vodi. Generalno gledano proteini rastvorljivi u slanim rastvorima su znatno efikasniji emulgujući agensi od u vodi - rastvorljivih proteina (Wilson i sar.,1981).

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

25

I sarkoplazmatski i miofibrilarni proteini mogu da obave emulgovanje, međutim, samo su miofibrilarni proteini apsorbovani u međufazi voda/mast (Petrović Ljiljana, 2000).

Proteini koji formiraju inter fazu voda/mast mogu da obave tu funkciju samo jednom, pa ako se u toku izrade emulzije ta interfaza prekine, moraju da se “traže” novi proteini za obnovu interfaze (Petrović Ljiljana, 2000).

Za svojstva i ponašanje ovakvih dasperznih sistema od najvećeg značaja su: sastav, pH, sadržaj elektrolita i viskozitet kontinualne faze i veličina, oblik, mehanička svojstva i zapreminska koncentracija disperzne faze. Viskozitet kontinualne faze zavisi u prvom redu od količine i vrste rastvorenih proteina. Prema tome, količina i svojstva mišićnih proteina u mesu su najznačajniji za formiranje stabilnog matriksa i glavni su nosioci njenog formiranja, a sarkoplazmatski proteini mogu doprineti prevlačenju te strukture (Petrović Ljiljana, 2000).

Rastvorljivost mišićnih proteina zavisi od mnogih faktora, među kojima praktični značaj imaju (Petrovic Ljiljana, 2000.) : - fiziološko stanje, tj. faza u kojoj se nalazi meso post mortem; - stepen usitnjenosti; - jonska jačina rastvora; - vrsta soli; - pH; - trajanje ekstrakcije. Količina rastvorenih proteina je najveća kod toplog mesa, u kojem još ima dosta nerazgrađenog ATP-a, a najmanja kod mesa u stanju rigora. Najznačajniji uticaj ispoljava jonska jačina i vrsta dodate soli. Zna se, da su fibrilarni proteini praktično nerastvorljivi pri jonskoj jačini koja vlada u mišićima, za njihovu rastvorljivost je potrebna jonska jačina od najmanje 0,5-0,6 , što se obezbeđuje koncentracijom soli 4-4,5% (Petrović Ljiljana, 2000).

Prema Petrović Ljiljani (2000), proteini mogu efikasno da suspenduju mast zbog hidrofilnih grupa koje se vezuju sa vodom i liofilnih grupa koje se vezuju za mast. I sarkoplazmatski i fibrilarni proteini mogu da obave emulgovanje, međutim, samo su miofibrilarni proteini apsorbovani u međufazi voda/mast.

Ako miofibrilarni proteini učestvuju u emulgovanju, oni gube SVV. Zbog toga, ako su svi fibrilarni proteini iskorišćeni za emulgovanje, SVV gotovog proizvoda je mala. Kada se jednom sve čestice obaviju proteinima, tada se formira mesna emulzija. Ona se stabilizuje tek denaturacijom proteina pri toplotnoj obradi. Pri denaturaciji miofibrilarni proteini formiraju veoma čvrst gel, dok sarkoplazmatski daju mekan gel i zato oni ne doprinose stabilnosti proizvoda (Petrović Ljiljana, 2000).

Pri istovremenom prisustvu stranih proteina, i proteina mesa, postavlja se pitanje koji će od njih imati prioritet prilikom emulgovanja. Kod mlečnih proteina (kazeinata), dokazano je da oni imaju prioritet, tako da proteini mesa ostaju očuvani (Schut, 1972). Time se postiže veća stabilnost i bolja konzistencija gotovog proizvoda, “štede” se proteini mesa rastvorljivi u soli, te služe kao stabilizator mesne emulzije.

Spisak korišćene literature možete naći u Literatura - Tehnologija mesa.

Literatura

www.tehn

ologij

ahran

e.com

www.tehnologijahrane.com

Sva prava zadržana

26

1. Proizvodnja kobasica i suhomesnatih proizvoda, Perić Tihomir, Poljo Knjiga,Beograd, 2008 2. Zanatska prerada mesa, bolesti zoonoze i sistem kontrole bezbednosti hrane, Miroslav

Stojšić, Ivan Nastasijević, SD Public, Beograd, strana 255, 2004 3. Barene kobasice, Petar Radetić, Institut za higijenu i tehnologiju mesa, Beograd, strana 126,

2000. 4. Tehnologija mesa i nauka o mesu, Rede, R., Ljiljana Petrović, Tehnološki fakultet, Novi Sad,

1997. 5. Smrzavanje mesa, Ljiljana Petrović, Tehnološki fakultet, Novi Sad, 1989. 6. Uzgoj svinje i meso, Svetomir Rahelić, Školska knjiga, Zagreb, strana 108, 1984. 7. Tehnologija prerade mesa

8.

, II deo, Rahelić, S., J. Joksimović, F. Bučar, Tehnološki fakultet, Novi Sad, 1980. Priručnik za laboratorijske vežbe iz Tehnologije mesa

9.

, Rede, R., S. Rahelić, Tehnološki fakultet, Novi Sad, 1971. Slatkovodno ribarstvo

10. , Grupa autora, Ribozajednica, Zagreb

Praktično živinarstvo

, Krstić, M., Nolit, Beograd

www.tehn

ologij

ahran

e.com