Diapositive 1
Acides amins , peptides et protines
Acides amins
NomSymbole3 lettresSymbole1 lettrepK(COOH)pK(NH2)pK(chane
latrale)TypeEssentielAlanineAlaA2,359,87neutre
apolairenonArginineArgR1,828,9912,48neutre
polairenonAsparagineAsnN2,148,72neutre
polairenonAspartateAspD1,999,93,9chargnonCystineCysC1,9210,78,37neutre
polairenonGlutamineGlnQ2,179,13neutre
polairenonGlutamateGluE2,19,474,07chargnonGlycineGlyG2,359,78neutre
apolairenonHistidineHisH1,89,336,04chargnonIsoleucineIleI2,329,76neutre
apolaireouiLeucineLeuL2,339,74neutre
apolaireouiLysineLysK2,169,0610,54chargouiMthionineMetM2,139,28neutre
apolaireouiPhnylalaninePheF2,29,31neutre
apolaireouiProlineProP1,9510,64neutre
apolairenonSlnocystineSeC5polairenonSrineSerS2,199,21neutre
polairenonThronineThrT2,099,1neutre
polaireouiTryptophaneTrpW2,469,41neutre
apolaireouiTyrosineTyrY2,29,2110,46neutre
polairenonValineValV2,299,74neutre apolaireoui
6-Propriets chimiques :
Etudes des peptides
F- Squenage des peptides.
Lhydrolyse acide dtruit le tryptophane
Indentification de lextremit N-terminale METHODE Rcurrente
dEdmanOn utilise le Phnyl iso thiocyanate (PITC) qui se lie au
groupement NH2 pour former le PTH-AA ( phnylthiohdantone AA) liber
par hydrolyse (dilue) du peptide Liberation sequentielle des AA qui
sont identifis par chromatographie comparative
METHODE DE SANGERLe peptide est trait par leFDNB( fluoro dinitro
benzene ),le groupement amin de AA N-terminal se substitue au
fluorure sur le noyau aromatique On hydrolyse ensuite le peptide et
on identifie lAA marqu par chromatographie METHODE DES
DANSYLAMINOACIDES :
On utilise le chlorure de dansyl pour reagir avec le groupement
amino terminal du peptide
Hydrolyse acide du peptide et liberation du dansyl-AA fortement
fluorescent
Les carboxypeptidases clivent la liaison peptidique situe juste
avant le dernier acide amin
Autre mthode de dtermination des rsidus c-terminaux :
HYDRAZINOLYSE : HYDRAZINE : NH2-NH2 On traite par lhydrazine
100c ,toutes les liaisons peptidiques sont rompues,et tous les
rsidus sont transforms en hydrazides, sauf le rsidu COOH terminal
(reste libre)
La biologie molculaire a rvolutionne la dtermination de la
squence primaire .
La spectrophotomtrie de masse dtecte les modifications
covalentes :A Remplac le squenage d Edman . Elle performante pour
dterminer les modifications post-traductionnelles des protines
.
La gnomique permet , lidentification de protines a partir d une
petite partie de la squence . La proteomique a pour but , d
identifier lensemble des protines , pouvant tre fabriques par une
cellule dans diverse conditions . Protines
C- Proprits des protines :C- Proprits des protines :
1- Introduction :
La source ultime d'azote dans les systmes biologiques est
l'azote atmosphrique (78% des gaz atmosphriques).
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Schma gnral du mtabolisme protique (chez un adulte en bonne
sant)PROTEINES( 10 kg)AA LIBRES( 70 g/j)Protolyse( 300 g/j)Synthse
protique( 300 g/j)Biosynthse des autres produits azotsApports
exognes( 80 g/j)Synthse de novo(endogne)Dgradation irrversible( 80
g/j)(UREE, NH4, CO2)Renouvellement ouTurnover protiqueLes AA
excdentaires ne sont pas stocks: ils sont dgradsENTREESSORTIES
2- Catabolisme : Les protines alimentaires ingres sont digres et
absorbes sous forme dacidesamins qui entrent dans les voies
mtaboliques de lorganisme. Le catabolisme desacides amins
seffectue, selon lorgane, lacide amin concern et les
conditionsphysiologiques, par transamination ou dsamination
oxydative. Les protines corporellessont en permanence dgrades et
resynthtises. Cette dynamique confre lorganismeses grandes capacits
adaptatives. Le maintien de lquilibre homostatique desprotines et
des acides amins de lorganisme est ainsi assur par les systmes
deprotosynthse (anabolisme) et de protolyse (catabolisme), le
catabolisme oxydatif des acides amins, lutilisation des acides
amins pour la synthse de composs non peptidiques, la synthse de
certains acides amins non indispensables, lassimilation dacides
amins partir des aliments et les voies de conversion.La degradation
des proteines et leur resynthese (= turnover ) est un phenomene
constant danslorganisme.Les proteines ont une demi-vie tres
variable :- ornithine decarboxylase : 11 minutes- Hb : vie du
globule rouge ( 120 jours)- cristalline : vie de lindividuLes
acides amines sont generes par la digestion des proteines dans
lintestin et par la degradation des proteines dans la cellule (les
acides amines non indispensables peuvent aussi provenir dune
synthese de novo).Les acides amines libres ne sont pas stockes
comme les acides gras et le glucose a des fins purement
energetiques.Ils sont utilises comme des blocs de construction pour
la traduction ou servent de combustibles parle catabolisme de la
chaine carbonee.La partie aminee explique la part preponderante des
acides amines et proteines dans le metabolisme de lazote.
D- Devenir de lammoniaque :
Le NH 4+ , toxique ltat libre, est transport dans le sang (vers
le foie et le rein) surtoutsous forme de Gln et Ala
COUPLAGE AVEC LE CYCLE TRICARBOXYLIQUE DE KREBS
E-Dgradation des aminoacides et formation des intermdiaires du
catabolisme nergtique :
Fin , bon courage .
